Forskel mellem polypeptid og protein

Polypeptider og proteiner er naturlige og essentielle organiske forbindelser i en celle. De er begge sammensat af aminosyrer. Aminosyrer er naturligt forekommende forbindelser, der binder sammen til dannelse af peptider, polypeptider og proteiner. Hver aminosyre indeholder en amin (-NH₂) og en hydroxyl (-COOH) gruppe såvel som en specifik sidekæde (R-gruppe). Sidekædegruppen varierer i størrelse, form, ladning og reaktivitet og er derfor unik for hver aminosyre. Der er 20 typer monomere aminosyrer, der er i stand til at binde sammen i forskellige kombinationer, hvilket således giver polypeptider og proteiner en høj diversitet.

Hvad er et polypeptid?

Et polypeptid er en polymer med en defineret sekvens af aminosyrer bundet sammen gennem kovalente peptidbindinger. En peptidbinding er resultatet af en kondensationsreaktion mellem to aminosyrer: carboxylgruppen af ​​en aminosyre reagerer med aminogruppen i en tilstødende aminosyre og frigiver et molekyle med vand (H₂O). Korte kæder af aminosyrer bundet med peptidbindinger omtales som peptider. Peptider dannes normalt af op til 20-30 aminosyrer. Længere kæder af bundne aminosyrerester med en specifik sekvens kaldes polypeptider. Polypeptider kan indeholde op til 4000 rester. Polypeptider er kendetegnet ved en polypeptid-rygrad dannet af den gentagne sekvens af atomer i kernen af ​​den bundne aminosyrekæde. Fastgjort til polypeptidskelettet er de aminosyrespecifikke sidekæder, R-gruppen. Polypeptider kan foldes ind i en fast struktur, der danner et protein. Et polypeptid udgør derfor den lineære sekvens af aminosyrerester, der udgør den primære struktur af et protein.

Hvad er et protein?

Proteiner er strukturelt og funktionelt komplekse molekyler. Udtrykket protein bruges til at beskrive den tredimensionelle struktur dannet ved foldning af et eller flere polypeptider. Proteiner præsenterer fire niveauer af strukturel organisering, hvor polypeptidet er den primære struktur. Et protein har en sekundær struktur, når polypeptidkæder danner a helixer og ß ark. Den tertiære proteinstruktur udgør den fulde tredimensionelle organisation af en polypeptidkæde. Når mere end en polypeptidkæde er involveret i proteinkomplekset, betegnes proteinstrukturen som kvartær. Foldningen af ​​polypeptidkæder til dannelse af et protein er baseret på mange svage ikke-kovalente bindinger, der dannes mellem forskellige dele af en kæde eller endda to eller flere polypeptidkæder. De ikke-kovalente bindinger involverer atomerne i polypeptidskelettet og sidekæderne R-gruppen og er af tre typer: hydrogenbindinger, ioniske bindinger og van der Waal-bindinger. Et stort antal svage ikke-kovalente bindinger virker parallelt, og deres styrke kombineres for at sikre stabiliteten af ​​en foldet proteinstruktur. En understruktur af proteinorganisationen er proteindomænet. Det består af en hvilken som helst del af en polypeptidkæde, der kan foldes uafhængigt til en stabil struktur. Hvert domæne indeholder mellem 40 og 350 aminosyrer. Det mindste protein præsenterer et enkelt domæne, mens et stort protein kan indeholde op til flere dusin domæner. Hvert domæne i proteinet er normalt forbundet med en distinkt funktion. Proteiners funktionelle egenskaber afhænger i vid udstrækning af deres struktur og form, som sætter dem i stand til at interagere fysisk med andre molekyler. Disse interaktioner er altid specifikke og selektive. Hvert protein kan binde med dets ligandbindende steder med høj affinitet til et eller blot et par molekyler kendt som ligander. Det ligandbindende sted er et hulrum i proteinoverfladen dannet ved foldning af polypeptidkæden. Separate ligandbindingssteder i et protein kan binde til forskellige ligander, regulere proteinfunktionen eller hjælpe med at flytte proteinet til et bestemt sted i cellen. Proteinfunktion afhænger tæt af dens struktur. En ændring i en aminosyre kan forstyrre dens form og forårsage funktionsnedsættelse.

Forskel mellem polypeptid og protein

1. Definition af polypeptid og protein

Et polypeptid er en polymer dannet af en defineret sekvens af aminosyrer bundet sammen gennem kovalente peptidbindinger.

Et protein er et strukturelt og funktionelt komplekst molekyle dannet ved foldning af en eller mange polypeptidkæder.

2. Strukturelle forskelle i polypeptid og protein

Et polypeptid præsenterer en enkel struktur og består af polypeptidskelettet, der er dannet af den gentagne sekvens af atomer i kernen i den bundne aminosyrekæde. Fastgjort til polypeptidskelettet er de aminosyrespecifikke sidekæder, R-gruppen

Et protein på den anden side er et komplekst molekyle bestående af en eller flere polypeptidkæder, der foldes ind i sekundær, tertiær eller kvartær struktur.

Proteinformen holdes stabil af tre typer svage ikke-kovalente bindinger: hydrogenbindinger, ioniske bindinger og van der Waal-bindinger.

3. Funktion af polypeptid og protein

Et polypeptids hovedfunktion er at være den primære struktur af mere komplekse proteiner. Polypeptider mangler den tredimensionelle struktur, der gør det muligt for et protein at binde til en ligand og være funktionel.

På den anden side muliggør det strukturelle kompleksitet af et protein, dets stabile form med dets ligandbindende steder det at binde specifikt og med høj affinitet til bestemte ligander, at blive reguleret og deltage i mange vitale cellulære metaboliske veje.

Polypeptid versus protein: Comparioson-tabel

Resumé af polypeptid vs. protein

Polypeptider og proteiner er naturligt forekommende og essentielle organiske forbindelser i en celle.

Mens aminosyrer er deres fælles primære komponent, udgør polypeptider og proteiner store strukturelle og funktionelle forskelle:

1. Et polypeptid er en simpel polymer af aminosyrer bundet af kovalente peptidbindinger, mens et protein er et komplekst molekyle, der er kendetegnet ved en stabil struktur sammensat af foldning af en eller flere polypeptidkæder holdt sammen af ​​ikke-kovalente bindinger.

2. Et polypeptids hovedfunktion er at være den primære struktur af et protein, mens et protein er en kompleks forbindelse med ligand-bindende steder, der gør det muligt for at binde til specifikke og forskellige molekyler og være funktionelt aktiv i cellen.