Forskellen mellem Alpha Helix og Beta Plisseret ark

Nøgleforskel - Alpha Helix vs Beta plovet ark
 

Alfa-helixer og beta-plisserede ark er de to mest hyppigt fundne sekundære strukturer i en polypeptidkæde. Disse to strukturelle komponenter er de første hovedtrin i processen med at folde en polypeptidkæde. Det vigtigste forskel mellem Alpha Helix og Beta Plisseret ark er i deres struktur; de har to forskellige former for at gøre et specifikt job.

Hvad er Alpha Helix?

En alfa-helix er en højrehåndet spole af aminosyrerester på en polypeptidkæde. Intervallet for aminosyrerester kan variere fra 4 til 40 rester. Hydrogenbindinger dannet mellem ilt fra C = O-gruppen på den øverste spole og brintstoffet i N-H-gruppen i bundspolen er med til at holde spolen sammen. En hydrogenbinding dannes for hver fire aminosyrerester i kæden på ovenstående måde. Dette ensartede mønster giver det bestemte træk, såsom spolens tykkelse, og det dikterer længden af ​​hver komplette drejning langs helixaksen. Stabiliteten af ​​alpha helix-strukturen afhænger af flere faktorer.

O-atomer i røde, N-atomer i blå og brintbindinger som grønne stiplede linjer

Hvad er Beta-plovet ark?

Beta-plisseret ark, også kendt som beta-ark, betragtes som den anden form for sekundær struktur i proteiner. Det indeholder beta-strenge, som er forbundet lateralt med mindst to eller tre rygradebindende bindinger til dannelse af et snoet, plisseret ark, som vist på billedet. En beta-streng er en strækning af polypeptidkæde; dens længde er generelt lig med 3 til 10 aminosyrer, inklusive rygraden i en udvidet bekræftelse.

4-strenget antiparallelt ß arkfragment fra en krystalstruktur af enzymkatalasen.
a) viser de antiparallelle hydrogenbindinger (stiplet) mellem peptid-NH- og CO-grupper på tilstødende strenge. Pile angiver kæderetning, og elektrondensitetskonturer skitserer ikke-H-atomerne. O-atomer er røde kugler, N-atomer er blå, og H-atomer er udeladt for enkelhed; sidekæder vises kun ud til det første sidekæde C-atom (grønt)
b) Kanten på de centrale to ß-strenge

I beta-plisserede lag løber polypeptidkæderne ved siden af ​​hinanden. Det får navnet "plisseret ark" på grund af det bølgelignende udseende af strukturen. De er forbundet med brintbindinger. Denne struktur tillader dannelse af flere hydrogenbindinger ved at strække polypeptidkæden ud.

Hvad er forskellen mellem Alpha Helix og Beta Plisseret ark?

Struktur af Alpha Helix og Beta plisseret ark

Alpha Helix:

I denne struktur er polypeptidryggen tæt bundet omkring en imaginær akse som en spiralstruktur. Det er også kendt som det spiralformede arrangement af peptidkæden.

Dannelsen af ​​alfa-helixstruktur sker, når polypeptidkæderne er snoede til en spiral. Dette gør det muligt for alle aminosyrer i kæden at danne brintbindinger (en binding mellem et iltmolekyle og et brintmolekyle) med hinanden. Brintbindingerne tillader helix at holde spiralformen og giver en tæt spole. Denne spiralform gør alfa-helixen meget stærk.

Hydrogenbindinger er angivet med de gule prikker.

Beta plisseret ark:

Når to eller flere fragmenter af polypeptidkæde (r) overlapper hinanden, danner en række brintbindinger med hinanden, kan følgende strukturer findes. Det kan ske på to måder; parallel arrangement og anti-parallel arrangement.

Eksempler på strukturen:

Alpha Helix: Fingernegle eller tånegle kan tages som et eksempel på en alfa-helixstruktur.

Beta plisseret ark: Strukturen af ​​fjer ligner strukturen i beta-ploppet ark.

Funktioner ved strukturen:

Alpha Helix: I alfa-helixstruktur er der 3,6 aminosyrer pr. Helix-drejning. Alle peptidbindinger er trans og plane, og N-H-grupperne i peptidbindingerne peger i samme retning, som er omtrent parallelt med skruen. C = O-grupperne for alle peptidbindinger peger i den modsatte retning, og de er parallelle med spiralen. C = O-gruppen i hver peptidbinding er bundet til N-H-gruppen af ​​peptidbindingen, der danner en hydrogenbinding. Alle R-grupper peges udad fra helixen.

Beta plisseret ark: Hver peptidbinding i det beta-plisserede ark er plan og har transkonformation. C = O- og N-H-grupperne af peptidbindinger fra tilstødende kæder er i det samme plan og peger mod hinanden og danner hydrogenbinding mellem dem. Alle R-grupper i en hvilken som helst kæde kan alternativt forekomme over og under arkets plan.

Definitioner:

Sekundær struktur: Det er formen af ​​et sammenklappende protein på grund af hydrogenbinding mellem dets rygradamid og carbonylgrupper.

Referencer: "Protein Structure". ChemWiki: The Dynamic Chemistry Hypertext “Protein Secondary Structure: α-Helices and β-Sheets”. Proteinstructures.com af Salam Al Karadaghi “Organic Chemistry”. Den virtuelle celle-lærebog “Beta Sheet”. Wikipedia Image Courtesy: “Helix electron density myoglobin 2nrl 17-32” Af Dcrjsr - Eget arbejde (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia “Protein Secondary Structure” af en: Bruger: Bikadi (CC BY -SA 3.0) via Commons Wikimedia “1gwe antipar beta Sheet begge” af Dcrjsr - Eget arbejde (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia