Forskel mellem chaperones og chaperonins

Det vigtigste forskel mellem chaperons og chaperonins er det chaperonerne udfører en bred vifte af funktioner, herunder foldning og nedbrydning af proteinet, hjælp til proteinsamling osv., hvorimod chaperonins nøglefunktion er at hjælpe med foldningen af ​​store proteinmolekyler.

Molekylære chaperoner eller chaperoner er proteinmolekyler, der hjælper i processen med at folde proteiner til komplekse strukturer. Derfor er chaperoniner en type chaperon, der inkluderer varmechokproteiner. Ud af alle typer chaperoner er chaperoniner de mest studerede proteiner på grund af den vigtige rolle, det spiller under korrekt proteinfoldning. Derfor forhindrer virkningen af ​​chaperoner og chaperoniner den irreversible aggregering af proteiner og derved muliggør deres funktionalitet. Chaperoner og chaperoniner adskiller sig kort baseret på funktionaliteten af ​​de to molekyler.

INDHOLD

1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er chaperones
3. Hvad er chaperoniner
4. Ligheder mellem chaperones og chaperonins
5. Sammenligning side ved side - Chaperones vs Chaperonins i tabelform
6. Resume

Hvad er Chaperones?

Chaperoner er proteiner, der hjælper med proteinsamling, foldning af proteiner og i nedbrydningsprocessen af ​​proteinerne. Derfor er der mange klasser af molekylære chaperones. De chaperoner, der binder til proteinernes hydrofobe overflader letter foldningen og forhindrer irreversibel sammenlægning af proteiner. Derudover kan chaperones kategoriseres i forskellige klasser baseret på størrelse og cellulær rum. Chaperoniner er en af ​​de vigtigste klasser af chaperoner, der er varmechokproteiner.

Figur 01: Chaperon-handling

Yderligere er chaperoner nødvendige til processen med nedbrydning af proteiner. Når proteinerne gennemgår fejlagtigt, er chaperoner involveret i processen med ubiquitination, der fører til ødelæggelse af proteinet.

Hvad er chaperoniner?

Chaperonin er en klasse af chaperoner, der specifikt er involveret i foldning af store proteiner. De har en bestemt struktur. Chaperoniner omfattede en to ringstruktur, der enten kan være homo-dimerisk eller hetero-dimerisk. Disse to ringstrukturer danner to centrale hulrum. Hver underenhed har et domæne, som kan binde til den hydrofobe overflade af proteinet. Når bindingen finder sted, medfører chaperoninerne en konformationel ændring i proteinet. Dette tillader korrekt foldning af proteinet.

Figur 02: Chaperonins

Der er to hovedkategorier af chaperoniner, nemlig gruppe I-chaperoniner og gruppe II-chaperoniner. Chaperoniner fra gruppe I er prokaryotiske og inkluderer hovedsageligt de bakterielle varmechocksproteiner, såsom Hsp60 og prokaryot GroEL. Chaperoniner fra gruppe II inkluderer den archeanske og de eukaryote chaperoniner. Nogle af gruppe II-chaperoniner er T-kompleks-relateret polypeptid og GroES.

Hvad er ligheden mellem chaperones og chaperonins?

• Chaperoner og chaperoniner er proteiner.
• De er hovedsageligt involveret i proteinfoldning.
• Begge binder til proteinets hydrofobe regioner.
• De kan syntetiseres in vitro og kan bruges i en masse forskning, der er relateret til proteinfoldning.

Hvad er forskellen mellem chaperones og chaperonins?

Chaperoner er proteiner, der involverer proteinfoldning, nedbrydning og samling. Der er således flere underklasser af chaperoner baseret på virkningsmekanismen. Nogle involverer sig i proteinfoldning, mens andre involverer solubilisering af aggregerede proteiner. På den anden side er chaperoniner en type chaperoner, som specifikt involverer i stor proteinfoldning. Dette er den vigtigste forskel mellem chaperons og chaperonins. Der er desuden to grupper af chaperoniner; gruppe I-chaperoniner og gruppe II-chaperoniner.

Nedenstående infografik viser forskellen mellem chaperoner og chaperoniner i tabelform.

Resume - Chaperones vs Chaperonins

Chaperones er en bred klasse af biomolekyler, som er proteiner. De hjælper med proteinfoldning, nedbrydning og proteinsamling. Chaperoniner er en klasse af chaperoner, der specifikt fungerer i stor proteinfoldning. Derfor er nøgleforskellen mellem chaperoner og chaperoniner baseret på funktionen af ​​de to proteiner. De er også forskellige i struktur. Chaperonerne varierer i struktur, hvorimod chaperoninerne har en to ringet specifik struktur.

Reference:

1.Slavotinek, A M og L G Biesecker. "Udfoldelse af rollen med chaperones og chaperonins i menneskelig sygdom." Fremskridt inden for pediatri., U.S. National Library of Medicine, september 2001. Tilgængelig her  

Billede høflighed:

1. ”Membrane Proteins into complexes” Af Medievalpacman - Eget arbejde, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia  
2. ”GroES-GroEL top” Af Ingen maskinlæsbar forfatter leveret. (Public Domain) via Commons Wikimedia