Forskel mellem Holoenzyme og Apoenzyme
Share
Nøgleforskel - Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymer er biologiske katalysatorer, der øger hastigheden af kemiske reaktioner i kroppen. De er proteiner, der består af aminosyresekvenser. Enzymer er involveret i de kemiske reaktioner uden at blive indtaget. De er specifikke for underlag og kemiske reaktioner. Enzymets funktion understøttes af forskellige ikke-proteinholdige små molekyler. De er kendt som kofaktorer. De hjælper enzymer i deres katalytiske virkning. Disse kofaktorer kan være metalioner eller coenzymer; de kan også være enten uorganiske eller organiske molekyler. Mange enzymer kræver en cofaktor for at blive aktiv og initierer den katalytiske funktion. Baseret på bindingen med cofactor har enzymer to former, der kaldes apoenzyme og holoenzyme. Den vigtigste forskel mellem holoenzym og apoenzym er den apoenzyme er proteinkomponenten i enzymet, som er inaktivt og ikke bundet til kofaktoren mens holoenzyme er proteinkomponenten i enzymet og bundet kofaktor, der skaber den aktive form af enzymet.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Holoenzyme
3. Hvad er Apoenzyme
4. Sammenligning side ved side - Holoenzyme vs Apoenzyme i tabelform
5. Resume
Hvad er Holoenzyme?
Enzymer er proteiner, der katalyserer biokemiske reaktioner i cellerne. De fleste enzymer kræver et lille ikke-proteinmolekyle for at initiere katalytiske funktioner. Disse molekyler er kendt som kofaktorer. Kofaktorer er hovedsageligt uorganiske eller organiske molekyler. Kofaktorer er kategoriseret i to hovedtyper kaldet metalioner og coenzymer. Binding af cofaktoren er essentiel for aktivering af enzymet og initiering af den kemiske reaktion. Når proteinkomponenten i enzymet er bundet til cofaktoren, er det komplette molekyle kendt som et holoenzyme. Holoenzyme er katalytisk aktiv. Derfor binder det aktivt med underlagene og øger reaktionshastigheden. Coenzymer binder løst med enzymerne, mens protetiske grupper binder tæt sammen med apoenzymerne. Nogle kofaktorer binder til det aktive sted af enzymet. Efter binding ændrer det konformationen af enzymet og forbedrer bindingen af substrater til det aktive sted af enzymet.
DNA-polymerase og RNA-polymerase er to holoenzymer. DNA-polymerase kræver magnesiumioner for at blive aktive og initiere DNA-polymerisation. RNA-polymerase har brug for sigma-faktor for dets katalytiske funktion.
Hvad er Apoenzyme?
Apoenzyme er enzymet, før det bindes til cofaktoren. Med andre ord er apoenzyme den proteindel af enzymet, der mangler kofaktoren. Apoenzyme er katalytisk inaktivt og ufuldstændigt. Det danner et aktivt enzymsystem ved kombination med et coenzym og bestemmer specificiteten af dette system for et substrat. Der er mange kofaktorer, der binder sig med apoenzymer for at fremstille holoenzymer. Almindelige coenzymer er NAD +, FAD, Coenzyme A, B-vitaminer og vitamin C. Almindelige metalioner, der binder med apoenzymer, er jern, kobber, calcium, zink, magnesium osv. Cofaktorer binder tæt eller løst med apoenzymet for at omdanne apoenzyme til holoenzyme. Når kofaktoren er fjernet fra holoenzymet, omdannes den igen til apoenzyme, som er inaktiv og ufuldstændig.
Tilstedeværelsen af cofaktoren på det aktive sted af apoenzymet er essentielt, fordi de tilvejebringer grupper eller steder, som proteindelen af enzymet ikke har til at katalysere reaktionen.
Figur 01: Apoenzyme og Holoenzyme
Hvad er forskellen mellem Holoenzyme og Apoenzyme?
Holoenzyme vs Apoenzyme | |
| Holoenzyme er et aktivt enzym bestående af et apoenzym bundet til dets cofaktor. | Apoenzyme er den proteinkomponent, der mangler dens kofaktor. |
| cofactor | |
| Holoenzyme er bundet til dets cofaktor. | Apoenzyme er enzymkomponenten uden cofaktoren. |
| Aktivitet | |
| Holoenzyme er katalytisk aktiv. | Apoenzyme er katalytisk inaktivt. |
| Fuldstændighed | |
| Holoenzyme er komplet og kan starte reaktionen. | Apoenzyme er ufuldstændigt og kan ikke starte reaktionen. |
| eksempler | |
| DNA-polymerase, RNA-polymerase er eksempler på holoenzym. | Aspartat-transcarbamoylase er et eksempel på apoenzyme. |
Resume - Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymer er biologiske katalysatorer af cellerne. De sænker den energi, der kræves til reaktionsforekomst. Enzymer øger reaktionshastigheden ved aktivt at inducere substratkonvertering til produkter. De katalyserer specifikt reaktionerne uden at gå ind i reaktionerne. Enzymer er sammensat af proteinmolekyler. Proteindelen af enzymet er kendt som apoenzyme. Apoenzyme har brug for binding med ikke-proteinholdige små molekyler kaldet cofaktorer for at blive aktive. Når apoenzymet binder med cofactor, er komplekset kendt som holoenzyme. Holoenzyme er katalytisk aktivt til at indlede den kemiske reaktion. Substratet binder med holoenzymet, ikke med apoenzymet. Dette er forskellen mellem holoenzym og apoenzym.
Download PDF-version af Holoenzyme vs Apoenzyme
Du kan downloade PDF-version af denne artikel og bruge den til offline-formål som angivet citatnotater. Download PDF-version her Forskel mellem Holoenzyme og Apoenzyme.
Referencer:
1. ”Strukturel biokemi / enzym / apoenzyme og Holoenzyme.” Strukturel biokemi / enzym / apoenzyme og holoenzyme - Wikibooks. N.p., n.d. Web. Tilgængelig her. 12. juni 2017.
2. BIOCHEMISTRY. N.p., n.d. Web. Tilgængelig her. 13. juni 2017.
Billede høflighed:
1. “Enzymer” af Moniquepena - Eget arbejde (Public Domain) via Commons Wikimedia
