Forskellen mellem IGA og IGG

Nøgleforskel - IGA vs IGG

Immunoglobuliner betegnes som en speciel type kugleproteiner med en kompleks struktur. De produceres af det levende system som et sekundært specifikt immunrespons ved kontakt med et antigen fra en fremmed partikel eller en organisme. Immunoglobuliner er også kendt som antistoffer, som er specifikke proteiner produceret som respons på et antigen. De vigtigste fem klasser af antistoffer er - Immunoglobulin (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobulin A (IgA / IGG) er et sekretorisk immunoglobulin til stede i slimhindefladerne, der består af en J-kæde og et sekretorisk polypeptid, der deltager i den sekretoriske funktion. Immunoglobulin G (IgG / IGG) er primært involveret i handling mod fremmede patogener, der inkluderer bakterier og virus. Det vigtigste forskel mellem IGA og IGG er tilstedeværelsen og fraværet af det sekretoriske polypeptid. IGA har et sekretorisk polypeptid for at lette sekretion via slimhindeoverflader, hvorimod IGG ikke har en sekretorisk funktion, således er J-kæden fraværende.

INDHOLD

1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er IGA
3. Hvad er IGG
4. Ligheder mellem IGA og IGG
5. Sammenligning side ved side - IGA vs IGG i tabelform
6. Resume

Hvad er IGA?

IGA er en type immunoglobulin, der har en sekretorisk funktion. Derfor kan IGA hovedsageligt findes i sekreter, herunder spyt og modermælk. Cirka 50% af proteinsammensætningen af råmelk er IGA. Det udskilles også af slimhindelagene i mave-tarmkanalen og luftvejene. Dette tilvejebringer en beskyttelsesmekanisme mod patogenerne, der kommer ind i tarmen eller i luftvejene.

Figur 01: Struktur af IGA

Der er to hovedunderklasser af IGA; IGA 1 og IGA2. IgA1 besidder et længere hængselsregion og har et ekstra dupliceret sæt aminosyrer i dens struktur. Dette langstrakte hængselsregion forøger følsomheden af IGA1 over for bakterieproteaser. Derfor er den mest til stede i serumet. IgA2 er sammensat af et kortere hængselsregion, og det mangler aminosyreduplikatstrukturen. Derfor har den ikke en øget følsomhed over for protease. IGA2 er mest til stede i slimhindesudskillelsesmembranerne.

IGA danner en dimer struktur, som er en karakteristik for denne type immunoglobulin. Monomererne er forbundet med en struktur kendt som J-kæden. J-kæden er knyttet til dimerstrukturen via disulfidbindinger. Et polypeptid er forbundet med dimerstrukturen, der fungerer som den sekretoriske polypeptidbestanddel af IGA. IGA'ernes hovedfunktion er at beskytte slimhindelagene mod eksterne toksiner og kemikalier såsom bakterie- og viraltoksiner. IGA deltager i en neutraliserende reaktion for at neutralisere toksinprodukterne.

Hvad er IGG?

IGG er den mest almindelige type immunoglobulin, der findes i systemet. Det er også den vigtigste form for cirkulationsimmunoglobulin i kroppen. IGG er den eneste form for immunoglobulin, der kan krydse placenta og nå fosteret. IGG består af fire polypeptidkæder; 2 tunge kæder og 2 lette kæder, der er forbundet ved hjælp af interkæde disulfidforbindelser. Hver tunge kæde består af et N-terminal variabelt domæne (VH) og tre konstante domæner (CH1, CH2, CH3) med et yderligere "hængselsregion" mellem CH1 og CH2. Hver lette kæder består af et N-terminal variabelt domæne (VL) og et konstant domæne (CL). Den lette kæde er forbundet med VH- og CH1-domænerne til dannelse af en Fab-arm ("Fab" = fragmentantigenbinding), og V-regionerne interagerer for at danne den antigenbindende region. Yderligere indeholder IGG også et stærkt konserveret område, der består af en glycosyleret aminosyre ved 297^th position.

Figur 02: IGG's generelle struktur

IGG har fire hovedunderklasser, nemlig IgG1, IGG2, IGG3 og IGG4. IgG1 er den mest rigelige underklasse. Det er den umiddelbare antistofrespons, der produceres i kroppen efter en infektion med en bakterie eller et viralt middel. IgG2 produceres hovedsageligt som respons på bakterielle kapselantigener. Disse antistoffer reagerer på kulhydratbaserede antigener. Det kan også virke mod vira, der besidder kulhydratbaserede antigener. IgG3 er et pro-inflammatorisk antistof, der generelt produceres som respons på en virusinfektion. IgG3 er det vigtigste antistof produceret som respons på blodgruppeantigener. IGG4-antistoffer produceres som respons på langvarige infektioner.

Hvad er ligheden mellem IGA og IGG?

Begge produceres på grund af en sekundær immunrespons.
Begge produceres som respons på antigener eller antigene markører produceret i
Begge er meget specifikke.
Begge består af fire polypeptidkæder; 2 tunge kæder og 2 lette kæder.
Begge deltager i kampe mod bakterielle og virale patogener.

Hvad er forskellen mellem IGA og IGG?

IGA vs IGG
IGA er et antistof til stede i sekretioner og slimhinder og virker mod bakterielle og virale patogener.	IGG er et antistof produceret som en sekundær immunmekanisme involveret i bekæmpelse af patogene virale og bakteriestammer.
Fordeling
IGA er i slimhinder og kropsekretion såsom spyt og modermælk.	IGG er i alle intra- og ekstra vaskulære væv.
Sammensætningen af den tunge kæde
IGA har Alpha tung kæde.	IGG har Gamma tung kæde.
Koncentration i serum
I serum er IGA-koncentrationen 0,6 - 3 mg / ml.	I serum er IGG-koncentrationen 6 - 13 mg / ml.
J-kæde
Til stede i IGA.	Fraværende i IGG.
Sekretorisk polypeptid
Til stede i IGA.	Fraværende i IGG.
Evne til at krydse placenta
IGA kan ikke krydse placenta.	IGG kan krydse moderkagen.

Resume - IGA vs IGG

Både IGA og IGG produceres i kroppen som et sekundært immunrespons. De er specifikke antistoffer, der virker ved at binde til et specifikt antigen. Den største forskel mellem de to immunglobuliner er baseret på sekretionens funktion. IGA, der er til stede, er sekretoriske væsker og i slimudskillende membraner, hvorimod IGG er det mest rigelige immunoglobulin i serum. Begge har evnen til at bekæmpe mikrobielle patogener. Dette er forskellen mellem IGA og IGG.

Download PDF-versionen af IGA vs IGG

Du kan downloade PDF-version af denne artikel og bruge den til offline-formål som pr. Citatnotat. Download PDF-version her Forskel mellem IGA og IGG

Reference:

1.Schroeder, Harry W og Lisa Cavacini. “Struktur og funktion af immunoglobuliner.” Journal of allergy and clinical immunology, U.S. National Library of Medicine, Feb. 2010. Tilgængelig her
2.Woof, J M og M W Russell. "Struktur- og funktionsforhold i IgA." Nature News, Nature Publishing Group, 21. september 2011. Tilgængelig her
3.Janeway, Charles A og Jr. "Strukturen af et typisk antistofmolekyle." Immunobiologi: Immunsystemet i sundhed og sygdom. 5. udgave. U.S. National Library of Medicine, 1. januar 1970. Tilgængelig her

Billede høflighed:

1.'Dimerisk IgA-skematisk 01. ' Af McortNGHH - Eget arbejde, (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia
2.'Anatomy of an IgG 'Af w: Bruger: AJVincelli, Public Domain via Commons Wikimedia

Videnskab & natur