Forskel mellem IgM og IgG

Nøgleforskel - IgM vs IgG
 

Immunoglobulin M (IgM) og Immunoglobulin G (IgG) er antistoffer eller immunoglobulin (Ig) proteiner produceret af immunsystemet til at bekæmpe infektioner og ødelægge antigener. IgM er et pentamerisk molekyle, der vises i det tidlige stadium af infektion, og det har ti antigenbindingssteder. IgG er et monomert molekyle, der vises ved senere infektion og har to antigenbindingssteder. Dette er den vigtigste forskel mellem IgM og IgG. Følgende information vedrørende IgM og IgG vil hjælpe dig med at forstå den strukturelle og funktionelle forskel mellem IgM og IgG.

INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er en immunoglobulin (Ig)
3. Hvad er IgM
4. Hvad er IgG
5. Sammenligning side om side - IgM vs IgG
6. Resume

Hvad er en immunoglobulin (Ig)?

Immunoglobulin (Ig), også kaldet et antistof, er en type proteiner produceret af de hvide blodlegemer i immunsystemet til at reagere mod infektioner forårsaget af bakterier, vira, svampe, protosoan, toksin osv. Ig er en Y- formet, stort glycoproteinmolekyle bestående af fire polypeptider kendt som tunge og lette kæder som vist i figur 01. Der er to hovedregioner i polypeptidkæden: variabel og konstant. Aminosyresekvenser i den variable region af polypeptiderne varierer meget blandt immunoglobulinisotyperne. Der er fem vigtige isotyper af immunoglobuliner: IgA, IgD, IgE, IgG og IgM. Isotyper kategoriseres efter deres strukturelle forskelle. De har forskellige funktioner og antigenresponser.

Figur_1: Fire-kædestruktur af et genetisk antistof

Hvad er IgM?

IgM er den første type antistof fremstillet i kroppen som den første reaktion på en infektion med immunsystemet. Det er det største antistof, der findes i kroppen, og mindre rigeligt (5 til 10%) end de andre antistoffer. IgM'er produceres af plasmaceller og findes i blod og lymfevæsker. IgM findes som en pentamer, der består af identiske tunge og lette kæder som vist i figur 02. Der er ti antigenbindingssteder for IgM. På grund af de konformationelle begrænsninger af IgM er der imidlertid kun fem steder tilgængelige til antigenbinding. IgM er ansvarlig for den tidlige destruktion af antigenet og kontrol med infektion.

Figur 2: Struktur af IgG og IgM

Hvad er IgG?

IgG er en anden type antistof produceret af hvide blodlegemer og findes i alle kropsvæsker. Det er det mest rigelige antistof, der findes i immunsystemet (80%) og det mindste antistof. IgG'er produceres i de senere stadier af infektionen og forbliver i kroppen for at bekæmpe gentagne infektioner. IgG-antistoffer er i stand til at krydse placenta af en gravid mor og beskytte fosteret mod infektioner på grund af dets lille størrelse. IgG'er findes som monomerer med to antigenbindingssteder i hvert antistof som vist i figur 02.

Hvad er forskellen mellem IgM og IgG?

IgM vs IgG

IgM er et pentamerisk molekyle, der vises i det tidlige stadium af infektion. IgG er et monomert molekyle, der vises på et senere infektionsstadium.
Første optræden i en organisme
Det første antistof produceres af de jomfruelige plasmaceller i fosteret. Dette er ikke det første antistof produceret af fosterets jomfruelige plasmaceller.
Størrelse og overflod
IgM er det største antistof, men det mindst rigelige antistof i kroppen. IgG er det mindste og meget rigelige antistof i kroppen.
Struktur
IgM er en pentameter. IgG er en monomer.
Tilstedeværelse
Det findes i blodet og lymfevæsken. Det findes i alle kropsvæsker.
Antigenbindende steder
Det har 10 eller 12 bindingssteder for antigener. Det har to bindingssteder for antigener.
Moderkage
Da det er et større antistof, kan det ikke krydse placenta. Det er den eneste antistoftype, der kan krydse placentaen og opbygge fosterets immunitet.
Tilstedeværelse i råmelk
IgM er fraværende i colostrum. IgG er til stede i råmelken.
typer
Der er kun en type IgM'er. Der er fire typer IgG'er.
Immunologiprøve
IgM indikerer den aktuelle infektion. Immunologiprøve viser den nylige eller tidligere forekomst af infektionen.

Sammendrag - IgM vs IgG

Både (IgM) og (IgG) er typer immunoglobulinproteiner, der findes i immunsystemet til at bekæmpe infektioner. De er antistoffer syntetiseret af plasmacellerne til at binde med specifikke fremmede antigener, som kommer ind i kroppen efterfulgt af infektioner. Når disse antistoffer binder til specifikke antigener, kan immunsystemet identificere infektionscellerne og ødelægge patogenerne.

IgM-antistoffer vises, så snart kroppen udsættes for infektionen, mens IgG-antistoffer vises efter få dage efter infektionen, når IgM-antistoffer er forsvundet fra kroppen. Dette er den vigtigste forskel mellem IgM og IgG.

 Reference:
1. "IMMUNOGLOBULINS - STRUKTUR OG FUNKTION." IMMUNOGLOBULINS - STRUKTUR OG FUNKTION. N.p., n.d. Web. 8. februar 2017
2. "Tekstbog til mikrobiologi og immunologi." Google Bøger. N.p., n.d. Web. 8. februar 2017

Billede høflighed:
1. “Mono-und-Polymere” Af Martin Brändli (brandlee86) - Eget arbejde (CC BY-SA 2.5) via Commons Wikimedia
2. “2220 Fire Chain Structure of a Generic Antibody-IgG2 Structure” Af OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-websted. 19. juni 2013. (CC BY 3.0)