Forskel mellem kinase og fosfatase

Kinase vs fosfatase
 

Forskellen mellem Kinase og Phosphatase stammer fra det faktum, at disse to enzymer understøtter to modsatte processer. Kinase og phosphatase er to vigtige enzymer, der beskæftiger sig med fosfater, der findes i biologiske systemer. Enzymer er tredimensionelle kugleproteiner, der fungerer som biologiske katalysatorer til mange biokemiske reaktioner i cellerne. På grund af denne evne blev ankomsten af ​​enzymer betragtet som en af ​​de vigtigste begivenheder i livets udvikling. Enzymer øger hastigheden af ​​biokemiske reaktioner ved at understrege specifikke kemiske bindinger. Kinase og Phosphatase er to essentielle enzymer involveret i proteinphosphorylering. Proteins fosforylering letter nøglefunktioner af proteiner, herunder cellulær metabolisme, celledifferentiering, signaltransduktion under væksten, transkription, immunrespons osv. Proteinphosphorylering involverer de konformationelle ændringer af proteinmolekylerne ved tilsætning af phosphatgruppen fra ATP-molekyler, hvorimod dephosphorylering involverer fjernelse af phosphatgrupper fra proteinet. Phosphorylering og dephosphoryleringsprocesser katalyseres af henholdsvis kinase- og phosphataseenzymer. I denne artikel diskuteres forskellen mellem kinase og phosphatase ved at fremhæve de vigtige fakta om kinase og phosphatase.

Hvad er Kinase?

Kinaser er gruppe enzymer, der katalyserer fosforyleringsreaktionerne ved tilsætning af phosphatgrupper fra ATP til proteinmolekyler. Fosforyleringsreaktionen er ensrettet på grund af den enorme energiudslip med nedbrydningen af ​​phosphat-phosphatbinding i ATP for at producere ADP. Der er mange forskellige typer proteinkinaser, og hver kinase er ansvarlig for phosphorylering af et specifikt protein eller sæt proteiner. Når man overvejer aminosyrestrukturen generelt, kan kinaser imidlertid tilføje phosphatgrupper til tre typer aminosyrer, der består af en OH-gruppe som en del af deres R-gruppe. Disse tre aminosyrer er serin, threonin og tyrosin. Proteinkinaser kategoriseres baseret på disse tre aminosyresubstrater. Serin / threoninkinaseklasse ligner de mest cytoplasmatiske proteiner. Under fosforylering kan kinase enten forstærke eller reducere proteinets aktivitet. Aktiviteten afhænger imidlertid af stedet for phosphorylering og strukturen af ​​proteinet, der er phosphoryleret.

Grundlæggende phosphoryleringsreaktion

Hvad er fosfatase?

Den omvendte reaktion med fosforylering, dephosphorylering katalyseres af phosphataseenzymer. Under dephosphorylering fjerner phosphatase phosphatgrupperne fra proteinmolekyler. Derfor kan et protein, der aktiveres af en kinase, deaktiveres med en phosphatase. Dephosforyleringsreaktion er imidlertid ikke reversibel. Der er mange forskellige phosphataser, der findes i celler. Nogle phosphatase er meget specifik og defosforylerer et eller få proteiner, mens andre fjerner fosfat i en lang række proteiner. Phosfater er hydrolaser, da de bruger vandmolekylet til dephosphorylering. Baseret på substratspecificiteten kan phosphataser være kategoriseret i fem klasser nemlig; tyrosinspecifikke phosphataser, serin / threoninspecifikke phosphataser, dobbelt specificitet-phosphataser, histidinphosphataser og lipidphosphataser.

Mekanisme til tyrosindefosforylering med en CDP

Hvad er forskellen mellem Kinase og Phosphatase?

• Kinase-enzymer katalyserer phosphorylering af proteiner ved tilsætning af phosphatgrupper fra ATP-molekyler. Phosphatase-enzymer katalyserer dephosphoryleringsreaktioner ved fjernelse af phosphatgrupper fra proteiner.

• Kinase bruger ATP til at opnå phosphatgrupper, mens phosphatase bruger vandmolekyler til at fjerne phosphatgrupper.

• Proteiner, der aktiveres af en kinase, kan deaktiveres med en phosphatase.

Billeder høflighed:

1. Grundlæggende phosphoryleringsreaktion af Bdoc13 (CC BY-SA 3.0)
2. Mekanisme af tyrosindefosforylering ved hjælp af en CDP fra Bassophile (CC BY-SA 3.0)