Forskel mellem Metalloenzymer og metalaktiverede enzymer

Det vigtigste forskel mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer er, at metalloenzymer har en fast bundet metalion som cofaktor, hvorimod metalionerne i metalaktiverede enzymer ikke er fast bundet.

Aktiviteten af ​​nogle enzymer afhænger af metalioner, fordi disse metalioner fungerer som cofaktorer. Disse enzymer er i to hovedkategorier som metalloenzymer og metalaktiverede enzymer. Derfor er disse enzymer forskellige fra hinanden afhængigt af tilstedeværelsen eller fraværet af tæt bundne metalioner. Lad os diskutere flere detaljer om disse enzymer.

INDHOLD

1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Metalloenzymer
3. Hvad er metalaktiverede enzymer
4. Sammenligning side ved side - Metalloenzymer vs metalaktiverede enzymer i tabelform
5. Resume

Hvad er Metalloenzymer?

Metalloenzymer er enzymer, der indeholder en tæt bundet metalion. Denne metalion danner koordinater med kovalente bindinger med aminosyrerne i enzymet eller med en protesegruppe. Yderligere fungerer det som et koenzym og overfører enzymets aktivitet. Når man overvejer placeringen af ​​metalionen i enzymet, forekommer det normalt i et specifikt område på enzymoverfladen. Derfor forstyrrer ion ikke bindingen af ​​underlaget med det aktive sted. Undertiden kræver enzymer mere end en metalion for dens aktivitet. I sjældne tilfælde kræver de også to forskellige metalioner. De mest almindelige metaller, der involverer dette, er Fe, Zn, Cu og Mn. De metalloenzymer, der indeholder andre metalcentre end jern (ikke-heme-centre), er vidt spredt i naturen.

Figur 01: Enzymhandling

Eksempler på metalloenzymer:

• Amylase, termolysin er bundet med Ca²⁺ ioner
• Dioldehydrase, glyceroldehydratase er bundet med Co²⁺
• Cytochrome c-oxidase, dopamin-b-hydroxylase indeholder Cu²⁺
• Catalase, nitrogenase, peroxidase, succinatdehydrogenase indeholder Fe²⁺
• Arginase, histidin-ammoniaklyase, pyruvatcarboxylase indeholder Mn²⁺

Hvad er metalaktiverede enzymer?

Metalaktiverede enzymer er enzymer, der har en forøget aktivitet på grund af tilstedeværelsen af ​​metalioner. De fleste af tidspunkterne er disse metalioner enten monovalente eller divalente. Imidlertid er disse ioner ikke tæt bundet med enzymet som i metalloenzymer. Metallet kan aktivere underlaget og således gribe direkte ind i aktiviteten af ​​enzymet. Disse enzymer kræver overskydende metalioner. Eks: ca. 2-10 gange højere end enzymkoncentrationen. Det er fordi de ikke kan bundes permanent med metalionen. Imidlertid mister disse enzymer deres aktivitet under dets oprensning.

Eksempler på meta-aktiverede enzymer:

• Pyruvatkinase kræver K⁺
• Phosphotransferaser kræver Mg²⁺ eller Mn²⁺

Hvad er forskellen mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer?

Metaloenzymerne er enzymer, der indeholder en tæt bundet metalion. Som en unik egenskab har de en fast bundet metalion som cofaktor. Desuden kræver disse enzymer enten en eller to metalioner bundet til et specifikt område af enzymets overflade for deres aktivitet. Metalaktiverede enzymer er enzymer, der har en forøget aktivitet på grund af tilstedeværelsen af ​​metalioner, der ikke er fast bundet. Det er den vigtigste forskel mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer. Det er i modsætning til metalloenzymerne, at de metalaktiverede enzymer ikke har en fast bundet metalion som cofaktoren. Derudover kræver disse enzymer en høj koncentration af metalioner omkring dem.

Sammendrag - Metalloenzymer vs metalaktiverede enzymer

Enzymet, hvor aktiviteten afhænger af tilstedeværelsen af ​​metalioner, er af to typer; de er metalloenzymer og metalaktiverede enzymer. Forskellen mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer er, at metalloenzymerne har en fast bundet metalion som cofaktor, hvorimod metalionerne i metalaktiverede enzymer ikke er bundet.

Reference:

1. "Metalloprotein." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 23. juli 2018. Tilgængelig her  
2. "Metalloenzyme." Egyptian Journal of Medical Human Genetics, Elsevier. Tilgængelig her  

Billede høflighed:

1.'Enzymhandling'By Muessig - Eget arbejde, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia