Forskel mellem oksygeneret og deoxygeneret hæmoglobin

Nøgleforskel - Oxygeneret vs deoxygeneret hæmoglobin
 

Hemoglobin er et protein, der findes i røde blodlegemer, der fører ilt fra lungerne til kroppens væv og organer og kuldioxid fra kropsvæv og organer til lungerne. Der er to tilstande med hæmoglobin: iltet og deoxygeneret hæmoglobin. Den vigtigste forskel mellem iltet og deoxygeneret hæmoglobin er det oxygeneret hæmoglobin er den tilstand af hæmoglobin, der er bundet med fire iltmolekyler, mens det deoxygenerede hæmoglobin er den ubundne tilstand af hæmoglobin med ilt. Oxygeneret hæmoglobin er lys rød i farve, mens deoxygeneret hæmoglobin er mørkerød i farve.

INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er hæmoglobin
3. Hvad er oxygeneret hemoglobin
4. Hvad er deoxygeneret hæmoglobin
4. Sammenligning side ved side - Oxygeneret vs deoxygeneret hæmoglobin
5. Resume

Hvad er hæmoglobin?

Hemoglobin (Hb) er et komplekst proteinmolekyle, der findes i røde blodlegemer, hvilket giver den røde blodlegemes typiske form (rund med smalt centrum). De vigtigste roller for Hb inkluderer transport af ilt fra lunger til kroppens væv, udskiftning af det med kuldioxid og udtagning af kuldioxid fra kropsvævet til lungerne og udskiftning tilbage med ilt. Hemoglobinmolekyle indeholder fire polypeptidkæder (proteinunderenheder) og fire hemmegrupper som vist i figur 01. Fire polypeptidkæder repræsenterer to alfa-globulinkæder og to beta-globulinkæder. Heme er en vigtig porphyrinforbindelse i hæmoglobinmolekyl, der har et centralt jernatom indlejret inde. Hver polypeptidkæde i hæmoglobinmolekylet indeholder en hemmegruppe og et jernatom. Jernatom er vigtigt for transport af ilt og kuldioxid i blodet, og det er den største bidragyder til rød farve på de røde blodlegemer. Hemoglobin kaldes også som en mettaloprotein på grund af dens inkorporering af jernatomer.

Oxygenforsyning til væv og organer er afgørende og vigtig. Celler får energi gennem aerob respiration (oxidativ phosphorylering) ved anvendelse af ilt som elektronacceptor. Produktion af energi er påkrævet for optimal cellemetabolisme og funktioner. Oxygenforsyning lettes af hæmoglobinproteinerne. Derfor er hæmoglobin også kendt som ilt, der bærer protein i blodet.

Det lave niveau af hæmoglobin i blod kaldet anæmi. Anæmi-tilstand kan forårsage flere sygdomme. Der er forskellige grunde til lave hæmoglobinkoncentrationer i blodet. Jernmangel er hovedårsagen, mens overdreven slankekur, usund livsstil, nogle sygdomme og kræftformer også er årsager til det samme.

Hemoglobinmolekyle har fire iltbindende steder forbundet med fire Fe⁺² atomer. Et molekyle hæmoglobin kan indeholde maksimalt fire molekyler med ilt. Derfor kan hæmoglobin være mættet eller umættet med ilt. Oxygenmætning er procentdelen af ​​iltbindende steder i hæmoglobin optaget af iltet. Med andre ord måler den fraktionen af ​​iltmættet hæmoglobin i forhold til det totale hæmoglobin. Disse to tilstande i hæmoglobinet er kendt som oxygeneret og deoxygeneret hæmoglobin.

Figur 1: Hemoglobins struktur

Hvad er oxygeneret hemoglobin?

Når hæmoglobinmolekyler er bundet og mættet med iltmolekyler, er kombinationen af ​​hæmoglobin med ilt kendt som iltet hæmoglobin (oxyhæmoglobin). Oxygeneret hæmoglobin dannes under den fysiologiske åndedræt (ventilation), når iltmolekyler binder til hemmegrupper af hæmoglobinet i røde blodlegemer. Oxygeneret hæmoglobinproduktion sker hovedsageligt i lungekapillærerne nær lungerne i lungerne, hvor den gasformige udveksling finder sted (indånding og udånding). Affiniteten af ​​iltbinding til hæmoglobinet påvirkes meget af pH-værdien. Når pH-værdien er høj, er der en høj affinitet af bindende ilt til hæmoglobin, men det falder, når pH-værdien falder. Der er normalt en høj pH i lungerne og en lav pH i musklerne. Denne forskel i pH-betingelser er således nyttig til iltfastgørelse, transport og frigivelse. Da der er en høj bindende affinitet i nærheden af ​​lungen, binder ilt med hæmoglobin og fremstiller oxyhemoglobin. Når oxyhemoglobin når musklen på grund af lav pH, opløses det og frigiver ilt til cellerne. Normalt iltniveau i mennesker hos mennesker anses for at være i området 95 - 100%. Oxygeneret blod er synligt i lys rød (crimson rød) farve. Når hæmoglobinet er i den iltede form, er det også kendt som R-tilstand (afslappet tilstand) af hæmoglobinet.

Figur 2: Oxygeneret hæmoglobin

Hvad er deoxygeneret hæmoglobin?

Deoxygeneret hæmoglobin er den form af hæmoglobin, der ikke er bundet til ilt. Deoxygeneret hæmoglobin mangler ilt. Derfor kaldes denne tilstand T-tilstand (spændingstilstand) af hæmoglobin. Deoxygeneret hæmoglobin kan observeres, når oxygeneret hæmoglobin frigiver ilt, og det udveksles med kuldioxid nær plasmamembranen i muskelceller, hvor der er et lavt pH-miljø. Når hæmoglobin har en lav affinitet over for iltbindingen, leverer det ilt og omdannes til deoxygeneret hæmoglobin.

Figur 3: Oxygeneret og deoxygeneret blod strømmer gennem kroppen

Hvad er forskellen mellem Oxygeneret og Deoxygeneret Hemoglobin?

Oxygeneret vs deoxygeneret hemoglobin
Oxygeneret hæmoglobin er kombinationen af ​​hæmoglobin plus ilt.	Den ubundne form af hæmoglobin med ilt kendes som deoxygeneret hæmoglobin.
Stat af iltmolekyle
Oxygenmolekyler er bundet til hæmoglobinmolekyler.	Oxygenmolekyler er ikke bundet til hæmoglobinmolekyler.
Farve
Oxygeneret hæmoglobin er lys rød i farve.	Deoxygeneret hæmoglobin er mørkerødt i farve.
State of Hemoglobin
Dette er kendt som R-tilstand af hæmoglobin.	Dette er kendt som T (anspændt) tilstand af Hemoglobin.
dannelse
Oxygeneret hæmoglobin dannes, når iltmolekyler binder til hemmegrupper af hæmoglobinet i røde blodlegemer under den fysiologiske respiration.	Deoxygeneret hæmoglobin dannes, når ilt frigives fra oxygeneret hæmoglobin og udveksles med kuldioxid nær plasmamembranen i muskelceller.

Sammendrag - Oxygeneret og deoxygeneret hemoglobin

Hemoglobin er et vigtigt protein, der findes i røde blodlegemer, og som er i stand til at transportere ilt fra lungen til kroppens væv og bringe kuldioxid fra kroppens væv til lungen. Der er to tilstande med hæmoglobin på grund af binding af ilt. Disse er oxygeneret hæmoglobin og deoxygeneret hæmoglobin. Oxygeneret hæmoglobin dannes, når iltmolekyler er bundet til Fe-atomerne. Deoxygeneret hæmoglobin dannes, når der frigives iltmolekyler fra hæmoglobinmolekylet. Dette er den vigtigste forskel mellem oxygeneret og deoxygeneret hemoglobin. Oxygenfastgørelse og frigivelse påvirkes hovedsageligt af pH-værdien og delstrykket af iltet.

Reference:
1. Thomas, Caroline og Andrew B. Lumb. “Fysiologi af hæmoglobin.” Hæmoglobins fysiologi BJA Uddannelse | Oxford Academic. Oxford University Press, 15. maj 2012. Web. 20. februar 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. "Struktur-funktion relationer af humane hæmoglobiner." Proceedings (Baylor University. Medical Center). Baylor Health Care System, juli 2006. Web. 20. februar 2017

Billede høflighed:
1. “1904 Hemoglobin” Af OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-websted. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. “Figur 39 04 01” Af CNX OpenStax - (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
3. 2101 Blood Flow Through the Heart ”Af OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions-websted. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia