Forskel mellem affinitet og aviditet

Selv om teoretisk termodynamik af antigen-antistof-interaktioner er velkendt, er deres praktiske anvendelse til påvisning eller bestemmelse af autoantistoffer knap. For funktionelle antistoffer muliggør bestemmelse af den optimale affinitet opnåelse af den maksimale terapeutiske fordel. Antistofaffinitet er blevet undersøgt i næsten et halvt århundrede, og siden starten af ​​affinitetskromatografi for tre årtier siden har den udviklet sig til et kraftfuldt værktøj. Affinitet beskriver interaktionen på et individuelt bindende sted. Kendskab til affinitet såvel som konstruktions- og antigenegenskaber er essentiel for at evaluere forbindelsen mellem affinitet og styrke for et funktionelt antistof. Ud over affinitet er der dog endnu et bindende koncept kaldet aviditet, som er den samlede bindingsstyrke af interaktionen mellem et multivalent antigen og et multivalent antistof. På trods af de klare forskelle mellem de to bruges udtrykkene affinitet og aviditet ofte kritisk. Lad os se på de to.

Hvad er affinitet?

Affinitet er kraften i binding af et antistofmolekyls paratop med dets tilsvarende epitop på antigenmolekylet. Det beskriver interaktionen på et individuelt bindende sted. Kendskab til affinitet såvel som konstruktions- og antigenegenskaber er essentiel for at evaluere forbindelsen mellem affinitet og styrke for et funktionelt antistof. Det er baseret på de samme termodynamiske principper, der styrer enhver reversibel biomolekylær interaktion, den samme bindingsstyrke, der gør det muligt for dine immunsystemer at bekæmpe infektioner. Og styrken refererer til styrken af ​​en specifik binding mellem et antistof og dets antigen. Præcis og nøjagtig evaluering af affiniteten for en antigen-antistof-interaktion er en vigtig måling for at etablere affinitetsgrænser og styrkeloftet for et terapeutisk antistof. I termodynamiske termer udtrykkes affinitet som summeringen af ​​alle attraktive kræfter, der resulterer i øget bindingsstyrke og frastødende kræfter, hvilket resulterer i formindsket bindingsstyrke.

Hvad er Aviditet?

Aviditet er endnu et bindende koncept, der ofte forveksles med affinitet; faktisk refererer begge udtryk til begrebet bindingsstyrke, bortset fra aviditet henviser til den totale styrke af antigenbindingsevnen i blandingen af ​​polyklonale antistoffer. Aviditet kommer til billedet, når et multivalent antigen binder til et bivalent antistof i opløsning, eller når et antistof binder til to monovalente antigenmolekyler på en overflade. I modsætning til affinitet beskriver aviditet den multivalente binding mellem flere bindingssteder i henholdsvis ligand og ligat. Enkelt sagt er aviditet den bindende kraft mellem et multivalent antistof og et multivalent antigen. Aviditet kan ikke beskrives ved termodynamiske udtryk og opnås ved kinetiske målinger. Antiditetets avid afhænger af affiniteterne på de individuelle antistofbindingssteder, men er større end bindingsaffiniteten, da alle antistof-antigen-interaktioner skal brydes samtidigt for at antistoffet skal adskilles fuldstændigt.

Forskel mellem affinitet og aviditet

Definition af affinitet og aviditet

Udtrykkene affinitet og aviditet bruges undertiden uhensigtsmæssigt som synonymer. Faktisk refererer begge udtryk til begrebet bindingsstyrke. Affinitet defineres i termodynamiske termer som måling af graden af ​​sammenhæng mellem antistof og antigen, hvorimod den samlede styrke, der binder et multivalent antistof til et multivalent antigen, benævnes aviditet eller på anden måde kendt som "funktionel affinitet." Affinitet er styrken af ​​binding af et antistof-kombinerende sted til en tilsvarende antigenepitop, hvorimod aviditet er den totale styrke af antigenbindingsevnen i blandingen af ​​polyklonale antistoffer. Aviditet kaldes også funktionel affinitet.

Hændelse

Udtrykket affinitet betegner den iboende forbindelse konstant mellem antistof og en univalent ligand, såsom en hapten, medens udtrykket aviditet anvendes til at betegne den samlede bindingsenergi mellem antistoffer og et multivalent antigen. Associeringskonstanten er et mål for antistoffets affinitet til epitopen. Aviditet kan ikke beskrives ved termodynamiske udtryk og opnås ved kinetiske målinger. I termodynamiske termer udtrykkes affinitet som summen af ​​energi i intermolekylær attraktive og frastødende kræfter mellem tæt rækkevidde mellem den antigene determinant og dets bindingssted.

Biologisk betydning

Antistofaffinitet kan spille en kritisk rolle ved bestemmelse af biologiske aktiviteter af antistoffer. Så det er nødvendigt at være i stand til at karakterisere et antistof-respons med hensyn til affinitet såvel som størrelsesordenen, og også at forstå, hvordan antistofaffinitet kan påvirke et bestemt assay. Udtrykket aviditet bruges undertiden synonymt med affinitet, men oftest bruges det til at beskrive antistoffers evne til at danne stabile komplekser med antigen. Aviditet er den akkumulerede styrke af flere affiniteter på de enkelte antistofbindingssteder.

Affinitet vs. aviditet: sammenligningskort

Oversigt over affinitet vs. aviditet

På trods af deres forskelle bruges ofte udtryk og tilhørighed kritisk. Affinitet er kraften i binding af et antistofmolekyls paratop med dets tilsvarende epitop på antigenmolekylet og kan kun bestemmes af et enkelt monovalent Fab-fragment. Det er summeringen af ​​alle attraktive kræfter, der resulterer i øget bindingsstyrke og frastødende kræfter, hvilket resulterer i formindsket bindingsstyrke. Aviditet er på den anden side den bindende kraft mellem et multivalent antistof og multivalent antigen og omtales også som funktionel affinitet. Den målte bindingsenergi mellem antistoffer og deres tilsvarende antigener afspejler antidiens aviditet. I modsætning til affinitet kan aviditet ikke beskrives ved termodynamiske udtryk og opnås ved kinetiske målinger.