Forskel mellem affinitet og aviditet

Nøgleforskel - Affinitet vs aviditet
 

Antistofantigeninteraktion er en afgørende interaktion i celler for at reagere mod infektioner. Antigener er de fremmede partikler, der kommer ind i værtscellerne. De er hovedsageligt sammensat af polysaccharider eller glycoproteiner og har særlige former. Interaktionen mellem antigen og antistof sker i henhold til den korrekte binding af de to parter med de ikke-kovalente bindinger, såsom hydrogenbindinger, van der Waals-bindinger osv. Denne interaktion er reversibel. Affinitet og aviditet er to parametre, som måler styrken af ​​antigen-antistofinteraktion i immunologi. Den vigtigste forskel mellem affinitet og aviditet er den affinitet er målet for styrken af ​​individuel interaktion mellem en epitop og et bindingssted for antistoffet, mens aviditet er målet for de samlede bindinger mellem antigene determinanter og antigenbindingssteder for det multivalente antistof. Affinitet er en faktor, der påvirker aviditeten af ​​antigenantistofinteraktion.

INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er affinitet
3. Hvad er Aviditet
4. Sammenligning side ved side - Affinitet vs aviditet
5. Resume

Hvad er affinitet?

Affiniteten er et mål for interaktionen mellem et antigenbindingssted for antistoffet og en epitop af antigenet. Affinitetsværdi afspejler nettoresultatet af de attraktive og frastødende kræfter mellem individuel epitop og individuelt bindingssted. Høj affinitetsværdi er et resultat af en stærk interaktion med mere attraktive kræfter mellem epitopen og Ab-bindingsstedet. Lav affinitetsværdi indikerer den lave balance mellem attraktive og frastødende kræfter.

Affiniteten af ​​monoklonale antistoffer kan let måles, da de har en enkelt epitop og er homogene. Polyklonale antistoffer vurderer en gennemsnitlig affinitetsværdi på grund af deres heterogene natur og deres forskelle i affiniteter over for de forskellige antigene epitoper.

Enzymbundet immunosorbentassay (ELISA) er en ny teknik inden for farmakologi, der bruges til at måle antistoffernes affinitet. Det resulterer i mere præcise, praktiske og informative data til affinitetsbestemmelse. Antistofferne med høj affinitet binder sig hurtigt med epitopen og danner en stærk binding, der fortsætter under de immunologiske assays, mens antistofferne med lav affinitet opløser interaktionen og ikke detekteres af assayene.

Hvad er Aviditet?

Flygtigheden af ​​et antistof er et mål for den samlede styrke af bindingen mellem antigenerne og antistoffet. Det afhænger af adskillige faktorer, såsom antistofets affinitet over for antigenet, valgen af ​​antigen og antistof og det strukturelle arrangement af interaktionen. Hvis antistoffet og antigenet er multivalent og har et gunstigt strukturelt arrangement, forbliver interaktionen meget stærk på grund af høj aviditet. Aviditet viser altid en høj værdi end summen af ​​de enkelte affiniteter.

De fleste antigener er multimere og de fleste antistoffer er multivalens. Derfor forbliver de fleste antigen-antistofinteraktioner stærke og stabile på grund af høj aviditet af antigen-antistof-komplekset.

Figur01: Et antistofs affinitet og aviditet

Hvad er forskellen mellem affinitet og aviditet?

Affinitet vs aviditet
Affinitet henviser til styrken af ​​interaktionen mellem en antigen epitop med et antigenbindingssted for antistoffet.	Aviditet er målet for den samlede styrke for interaktionen mellem antigene epitoper med multivalensantistof.
forekomst
Dette forekommer mellem individuel epitop og individuelt bindingssted	Dette forekommer mellem multivalente antigener og antistoffer.
Værdi
Affinitet er balancen mellem attraktive og frastødende kræfter.	Aviditet kan betragtes som en værdi mere end summen af ​​de enkelte affiniteter.

Sammendrag - Affinitet vs aviditet

Antigenantistofinteraktion er en specifik, reversibel, ikke-kovalent interaktion vigtig i immunologiske undersøgelser. Det ligner enzymsubstratinteraktion. Specifikt antigen binder til et specifikt antistof. Affinitet og aviditet er to mål for denne interaktion. Affinitet reflekterer styrken af ​​en interaktion mellem en epitop og et antigenbindingssted for antistoffet. Aviditet reflekterer den samlede styrke af antigenantistofkomplekset. Dette er forskellen mellem affinitet og aviditet. Aviditet er et resultat af flere affiniteter, der forekommer i et antigenantistofkompleks, da de fleste antigener og antistoffer er multivalente og opretholder adskillige interaktioner for at stabilisere bindingen.

Referencer:
1. Rudnick, Stephen I. og Gregory P. Adams. "Affinitet og aviditet i antistofbaseret tumormålretning." Kræftbioterapi og radiofarmaceutiske produkter. Mary Ann Liebert, Inc., apr. 2009. Web. 21. mar. 2017
2. Sennhauser, F. H., R. A. Macdonald, D. M. Roberton og C. S. Hosking. "Sammenligning af koncentration og aviditet af specifikke antistoffer mod E. coli i modermælk og serum." Immunologi. U.S. National Library of Medicine, mar. 1989. Web. 22. marts 2017

Billede høflighed:
1. “Figur 42 03 04” Af CNX OpenStax - (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia