Forskelle mellem chymotrypsin og trypsin

Chymotrypsin vs Trypsin

Hele fordøjelseskanalen frigiver forskellige enzymer til at nedbryde komplekse fødevaremolekyler til enklere og mere fordøjelige. Maven, leveren, bugspytkirtlen er alle detaljerede saft, der hjælper med at omdanne vores mad til kulhydrater, proteiner og fedt, så vores krop kan absorbere og bruge dem. Bugspytkirtlen, beliggende i maven, lige under vores mave, er et bladformet organ, der frigiver det maksimale antal fordøjelsesenzymer. Både trypsin og chymotrypsin er fordøjelsesenzymer produceret af det.

Eftersom disse enzymer er så stærke, at de er i stand til at fordøje selv bugspytkirtlen, frigøres de alle fra cellerne i inaktiverede former. Disse kaldes også som forløbere. Forløberne skal konverteres til den aktive form af et andet kemisk stof eller aktiveres ved visse temperaturer. Trypsin frigives som trypsinogen fra bugspytkirtlen, mens chymotrypsin frigives som chymotrypsinogen. Trypsinogen frigives sammen med et andet trypsininhiberende enzym for at forhindre, at et tilfældigt aktiveret trypsin beskadiger bugspytkirtlen. Sammen med trypsinogen og chymotrypsinogen, procarboxypeptidase, udarbejdes og tømmes mange lipaser, elastaser og proteaser via pancreaskanalen i tyndtarmen (tolvfingertarmen).

Frigivelsen af ​​disse enzymer eller zymogener fra bugspytkirtlen stimuleres af en neurotransmitter kaldet Cholecystokinin (CCK). CCK frigives af tolvfingertarmen som respons på fedt / proteinrig mad i lumen.

Trypsinogen omdannes til sin aktive form trypsin, når det kommer i kontakt med børstens kant af tyndtarmen. Her frigives et enzym kaldet enterokinase fra penselgrænsen villi. Nu fortsætter den aktiverede trypsin med at aktivere alle andre frigivne enzymer som chymotrypsinogen, procarboxypeptidase osv. I deres aktive former for chymotrypsin og carboxypeptidase osv..

Trypsin og chymotrypsin er begge proteinfordøjende enzymer. De nedbryder proteiner i deres komponent aminosyrer. Trypsin fordøjer proteiner ved at bryde basiske aminosyrer som arginin og lysin, mens chymotrypsin bryder aromatiske aminosyrer som tryptophan, phenylalanin og tyrosine. Chymotrypsin spalter dybest set peptidamidbindingerne i polypeptider. Det virker også på leucin- og methioninaminosyrer.

Chymotrypsin har 3 isomere former, nemlig chymotrypsinogen B1, chymotrypsinogen B2 og chymotrypsin C. Tilsvarende har trypsin 3 isoenzymer kaldet trypsin 1, trypsin 2 og mesotrypsin. Funktionerne af disse isomere former af både trypsin og chymotrypsin er de samme.
Medicinsk er trypsin ekstremt vigtig, da intra-pancreas aktivering af trypsin kan forårsage en frygtelig kaskade af reaktioner. Det aktiverer alle andre fordøjelsesenzymer, lipaser, proteaser, elastaser og begynder at fordøje bugspytkirtlen inden i sig selv, hvilket fører til akut pancreatitis. Akut pancreatitis er en livstruende tilstand, hvis den ikke identificeres tidligt og behandles tilstrækkeligt. På den anden side kan en mangel på trypsin føre til en anden lidelse kaldet meconium ileus hos en nyfødt. På grund af mangel på trypsin er meconiumet (neonatal fæces) ikke flydende og kan ikke passere gennem tarmen, hvilket frembringer en blokering og fuldstændig tarmhindring. Dette er en kirurgisk tilstand og skal behandles øjeblikkeligt.

Tag tip til hjemmet:

Trypsin og chymotrypsin er begge proteinfordøjende enzymer frigivet af den eksokrine bugspytkirtlen i maven.
Begge frigives i deres inaktiverede former, trypsinogen og chymotrypsinogen.
Trypsinogen aktiveres af enterokinase, der frigøres af børstens grænseceller i tolvfingertarmen.
Trypsin aktiverer på sin side chymotrypsin ved at konvertere det fra chymotrypsinogen.
Trypsin aktiverer andre enzymer som protease, lipaser, elastaser og carboxypeptidaser.
Trypsin er ekstremt potent og frigives sammen med et trypsininhiberende enzym i bugspytkirtlen.
Trypsin, hvis aktiveret i bugspytkirtlen, kan forårsage akut pancreatitis, som er en livstruende tilstand af autolyse af bugspytvæv.
Mangel på trypsin forekommer i cystisk fibrose, der forårsager meconium ileus hos nyfødte.