Forskellen mellem konkurrencedygtig og ikke-konkurrencedygtig hæmning

Nøgleforskel - Konkurrencedygtig vs ikke-konkurrencedygtig hæmning
 

Virkningen af ​​hæmmere kan findes i to typer som konkurrencebegrænsende hæmmere og ikke-konkurrencedygtige hæmmere baseret på stedet på enzymet, hvor inhiberingen binder. Den vigtigste forskel mellem konkurrencedygtig hæmning og ikke-konkurrencedygtig hæmning er den ved kompetitiv inhibering forhindrer binding af en inhibitor bindingen af ​​målmolekylet med det aktive sted for enzymet, medens en inhibitor ved ikke-konkurrencedygtig inhibering reducerer aktiviteten af ​​et enzym.

Et enzym er et makromolekyle, der kan fungere som en biologisk katalysator. Enzymer har regioner kendt som aktive steder. Det aktive sted for et enzym er det sted, hvor et målmolekyle binder. Dette molekyle er kendt som et substrat. Underlaget bindes med det aktive sted og gennemgår kemiske reaktioner. Dette giver et maksimalt udbytte på en kort tidsperiode. Enzymet kan også genanvendes og genbruges. Inhibitorer er forbindelser, der kan forhindre underlagene i at gennemgå en bestemt kemisk reaktion.

INDHOLD

1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er konkurrencedygtig hæmning
3. Hvad er ikke-konkurrencedygtig hæmning
4. Sammenligning ved siden af ​​hinanden - Konkurrencedygtig vs ikke-konkurrencedygtig inhibering i tabelform
5. Resume

Hvad er konkurrencedygtig hæmning?

Konkurrencehæmning er en type enzyminhibering, hvor en inhibitor binder til de aktive steder i et enzym, hvilket forhindrer, at substratet binder til enzymet. Det aktive sted blokeres af inhibitoren, så der er ikke plads til underlaget til at binde til enzymet.

I denne inhiberingstype ligner inhibitorerne, der er bundet til de aktive steder, formen på substratmolekylerne (hvis ikke, kan inhibitorerne ikke binde til det aktive sted, fordi formen på det aktive sted ikke passer til formen på substratet ). Derfor kan det enzymaktive sted ikke binde med både inhibitor og substratet på samme tid. Dette får inhibitoren til at konkurrere med underlaget for at binde til det aktive sted, hvilket giver navnet konkurrencehæmmende.

Figur 01: Konkurrencehæmning i et diagram

Konkurrencehæmning kan forhindres ved tilsætning af mange substratmolekyler. Dette øger sandsynligheden for, at aktive steder møder substrater snarere end inhibitormolekyler. De fleste konkurrencedygtige inhibitorer er bundet til det aktive sted reversibelt. Dette skyldes, at hæmmeren ikke ændrer formen på det aktive sted.

Hvad er ikke-konkurrencedygtig hæmning?

Ikke-konkurrencedygtig inhibering er en type enzyminhibering, hvor en inhibitor reducerer aktiviteten af ​​et enzym. Her kan inhibitoren binde til enzymet, selvom underlaget allerede er bundet til det aktive sted for det enzym. Derfor binder inhibitoren ikke til det aktive sted. Der er derfor ingen konkurrence mellem underlaget og inhibitoren; denne hæmning er således kendt som ikke-konkurrencedygtig inhibering. Derefter kan substratet og inhibitoren findes på et enzym på samme tid.

Figur 2: Ikke-konkurrencedygtig hæmning i et diagram

Når inhibitoren er bundet til enzymet sammen med underlaget, kan underlaget ikke gennemgå den ønskede kemiske reaktion for at give målprodukter. Ikke-konkurrencedygtige hæmmere binder ofte til enzymet uigenkaldeligt. Dette skyldes, at binding af hæmmeren ændrer formen på det aktive sted, og det aktive sted bliver deaktiveret.

Formen af ​​inhibitoren er helt forskellig fra substratets, fordi inhibitoren ikke konkurrerer om de aktive steder på enzymet. De ikke-konkurrenceprægede hæmmere binder sig til steder, der er i nærheden af ​​et aktivt sted. Denne binding medfører ændring af formen på det aktive sted.

Hvad er forskellen mellem konkurrerende og ikke-konkurrencedygtig hæmning?

Konkurrencehæmning vs ikke-konkurrencedygtig hæmning
Konkurrencehæmning er en type enzyminhibering, hvor en inhibitor binder til de aktive steder i et enzym, hvilket forhindrer underlaget i at binde til enzymet.	Ikke-konkurrencedygtig inhibering er en type enzyminhibering, hvor en inhibitor reducerer aktiviteten af ​​et enzym.
Konkurrence med underlag
Konkurrencehæmmere konkurrerer med underlaget om aktive steder.	Ikke-konkurrencedygtige hæmmere konkurrerer ikke med underlaget om aktive steder.
Form af inhibitoren
Konkurrencehæmmende hæmmere har en lignende form som underlaget	Ikke-konkurrencedygtige hæmmere har en form, der er forskellig fra formen på underlaget.
Forekomst på enzymet
Substratet og den konkurrenceprægede inhibitor kan ikke findes på et enzym på samme tid.	Substratet og den ikke-konkurrenceprægede inhibitor kan findes på et enzym på samme tid.
Bindemetode
Bindingen af ​​konkurrencedygtige inhibitorer med det aktive sted er reversibel.	Bindingen af ​​ikke-konkurrenceprægede hæmmere med det aktive sted er irreversibel.
Effekt på formen af ​​det aktive websted
Formen på det aktive sted ændrer ikke, når en konkurrencedygtig inhibitor binder til det aktive sted.	Formen på det aktive sted ændres, når en inhibitor er bundet til enzymet.

Resume - Konkurrencedygtig vs ikke-konkurrencedygtig hæmning

Den vigtigste forskel mellem kompetitiv inhibering og ikke-konkurrencedygtig inhibering er, at ved kompetitiv inhibering forhindrer binding af en inhibitor bindingen af ​​målmolekylet med det aktive sted for enzymet, mens en ikke-konkurrencemæssig inhibering reducerer en enzyms aktivitet.

Reference:

1. "Konkurrencehæmning." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3. mar. 2018, tilgængelig her.
2. "Ikke-konkurrencedygtig hæmning." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. mar. 2018, tilgængelig her.
3. "Aktivt websted." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. mar. 2018, tilgængelig her.

Billede høflighed:

1. "Konkurrencehæmning" Af Forfatter af Jerry Crimson Mann, ændret af TimVickers, vektoriseret af Fvasconcellos - Billede: Competitive inhibition.png (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Allosterisk konkurrencehæmning 3" Af srhat (tale · bidrag) Fil: Comp_inhib.svg: SVG version: Srhat (tale · bidrag) png version: Jerry Crimson Mann på en.wikipedia - Fil: Comp_inhib.svg (Public Domain) via Commons Wikimedia