Forskel mellem enzym og koenzym
Share
Nøgleforskel - enzym vs koenzym
Kemiske reaktioner omdanner et eller flere underlag til produkter. Disse reaktioner katalyseres af specielle proteiner kaldet enzymer. Enzymer fungerer som en katalysator for de fleste reaktioner uden at blive konsumeret. Enzymer er fremstillet af aminosyrer og har unikke aminosyresekvenser sammensat af 20 forskellige aminosyrer. Enzymer understøttes af små organiske ikke-proteinmolekyler kaldet cofaktorer. Koenzymer er en type kofaktorer, der hjælper enzymer med at udføre katalyse. Den vigtigste forskel mellem enzym og coenzym er den enzym er et protein, der katalyserer de biokemiske reaktioner mens coenzym er et ikke-protein organisk molekyle, der hjælper enzymer med at aktivere og katalysere de kemiske reaktioner. Enzymer er makromolekyler, mens coenzymer er små molekyler.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er et enzym
3. Hvad er et koenzym
4. Sammenligning side ved side - enzym vs koenzym
5. Resume
Hvad er et enzym?
Enzymer er biologiske katalysatorer af levende celler. De er proteiner, der er sammensat af hundreder til millioner af aminosyrer bundet sammen som perler på en streng. Hvert enzym har en unik aminosyresekvens, og det bestemmes af et specifikt gen. Enzymer fremskynder næsten alle biokemiske reaktioner i levende organismer. Enzymer påvirker kun reaktionshastigheden, og deres tilstedeværelse er vigtig for at starte den kemiske omdannelse, fordi reaktionsaktiveringsenergien sænkes af enzymer. Enzymer ændrer reaktionshastigheden uden at blive indtaget eller uden at ændre den kemiske struktur. Det samme enzym kan katalysere omdannelsen af flere og flere substrater til produkter ved at vise evnen til at katalysere den samme reaktion igen og igen.
Enzymer er meget specifikke. Et bestemt enzym binder til et specifikt substrat og katalyserer en specifik reaktion. Enzymets specificitet er forårsaget af enzymets form. Hvert enzym har et aktivt sted med en specifik form og funktionelle grupper til specifik binding. Kun det specifikke underlag vil matche formen på det aktive sted og binde med det. Specificiteten af enzymsubstratbinding kan forklares ved to hypoteser kaldet låse- og nøglehypotese og induceret pasningshypotese. Låse- og nøglehypotese indikerer, at sammenhængen mellem enzym og underlag svarer specifikt til en lås og en nøgle. Induceret fit-hypotese fortæller, at formen på det aktive sted kan ændre sig for at passe til formen på det specifikke underlag svarende til handsker, der passer til ens hånd.
Enzymatiske reaktioner påvirkes af flere faktorer såsom pH, temperatur osv. Hvert enzym har en optimal temperaturværdi og pH-værdi for at arbejde effektivt. Enzymer interagerer også med ikke-protein cofaktorer, såsom protetiske grupper, coenzymer, aktivatorer osv. For at katalysere biokemiske reaktioner. Enzymer kan ødelægges ved høj temperatur eller ved høj surhedsgrad eller alkalitet, fordi de er proteiner.
Figur 01: Induceret fit-model for enzymaktivitet.
Hvad er et koenzym?
Kemiske reaktioner hjælpes med ikke-proteinmolekyler kaldet cofaktorer. Kofaktorer hjælper enzymer med at katalysere kemiske reaktioner. Der er forskellige typer kofaktorer, og koenzymer er en type blandt dem. Coenzym er et organisk molekyle, der kombineres med et enzymsubstratkompleks og hjælper med katalyseprocessen i reaktionen. De er også kendt som hjælpermolekyler. De består af vitaminer eller stammer fra vitaminer. Diæter bør derfor indeholde vitaminer, der tilvejebringer essentielle coenzymer til de biokemiske reaktioner.
Coenzymer kan binde til det aktive sted af enzymet. De binder løst med enzymet og hjælper med den kemiske reaktion ved at tilvejebringe funktionelle grupper, der er nødvendige for reaktionen, eller ved at ændre den strukturelle konformation af enzymet. Derfor bliver binding af underlaget let, og reaktionen driver mod produkterne. Nogle koenzymer fungerer som sekundære substrater og ændres kemisk ved afslutningen af reaktionen i modsætning til enzymer.
Coenzymer kan ikke katalysere en kemisk reaktion uden et enzym. De hjælper enzymer med at blive aktive og udføre deres funktioner. Når coenzymet binder sig med apoenzymet, bliver enzymet en aktiv form af enzymet kaldet holoenzyme og initierer reaktionen.
Eksempler på coenzymer er Adenosin-triphosphat (ATP), Nicotinamid-adenindinucleotid (NAD), Flavin-adenin-dinucleotid (FAD), Co-enzym A, vitaminer B1, B2 og B6, osv..
Figur 02: Kofaktorbinding med et apoenzym
Hvad er forskellen mellem enzym og koenzym?
Enzym vs koenzym | |
| Enzymer er biologiske katalysatorer, der fremskynder kemiske reaktioner. | Koenzymer er organiske molekyler, der hjælper enzymer med at katalysere de kemiske reaktioner. |
| Molekylær type | |
| Alle enzymer er proteiner. | Coenzymer er ikke-proteiner. |
| Ændring på grund af reaktioner | |
| Enzymer ændres ikke på grund af den kemiske reaktion. | Coenzymer ændres kemisk som et resultat af reaktionen. |
| Specificitet | |
| Enzymer er specifikke. | Coenzymer er ikke specifikke. |
| Størrelse | |
| Enzymer er større molekyler. | Coenzymer er mindre molekyler. |
| eksempler | |
| Amylase, proteinase og kinase er eksempler på enzymer. | NAD, ATP, coenzym A og FAD er eksempler på coenzymer. |
Sammendrag - Enzym vs koenzym
Enzymer katalyserer kemiske reaktioner. Coenzymer hjælper enzymer med at katalysere reaktionen ved at aktivere enzymer og tilvejebringe funktionelle grupper. Enzymer er proteiner sammensat af aminosyrer. Coenzymer er ikke proteiner. De stammer hovedsageligt fra vitaminer. Dette er forskellene mellem enzymer og koenzymer.
Reference:
1. "Enzymer." RSC. N.p., n.d. Web. 15. maj 2017. .
2. "Strukturel biokemi / enzym / koenzym." Strukturel biokemi / enzym / koenzym - Wikibøger, åbne bøger for en åben verden. N.p., n.d. Web. 15. maj 2017. .
Billede høflighed:
1. “Induced fit diagram” Af Oprettet af TimVickers, vektoriseret af Fvasconcellos - Leveret af TimVickers (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. “Enzymer” af Moniquepena - Eget arbejde (Public Domain) via Commons Wikimedia
