Forskel mellem Hemoglobin og Myoglobin

Hemoglobin vs Myoglobin

Myoglobin og hæmoglobin er hæmoproteiner, der har evnen til at binde molekylært ilt. Dette er de første proteiner, der har sin tredimensionelle struktur løst ved røntgenkrystallografi. Proteiner er polymererne i aminosyrer, der er forbundet via peptidbindinger. Aminosyrer er byggestenene til proteiner. Baseret på deres generelle form er disse proteiner kategoriseret under kugleproteiner. Globulære proteiner har noget sfæriske eller ellipsoide former. De forskellige egenskaber ved disse unikke kugleproteiner hjælper organismen med at skifte iltmolekyler imellem dem. Det aktive sted for disse specielle proteiner består af et jern (II) protoporphyrin IX indkapslet i en vandresistent lomme.

myoglobin

Myoglobin forekommer som et monomert protein, hvor globinet omkring en heme. Det fungerer som en sekundær bærer af ilt i muskelvævet. Når muskelcellerne er i aktivitet, har de brug for en stor mængde ilt. Muskelceller bruger disse proteiner til at fremskynde iltdiffusion og tage ilt i tider med intens respiration. Myoglobins tertiære struktur svarer til en typisk vandopløselig kugleproteinstruktur.

Pologeptidkæde af myoglobin har 8 separate højrehåndede α-helixer. Hvert proteinmolekyle indeholder en hemeprotetisk gruppe, og hver hæmrest indeholder et centralt koordinalt bundet jernatom. Oxygen er bundet direkte til jernatom i heme-protesegruppen.

Hæmoglobin

Hemoglobin forekommer som et tetramerisk protein, hvor hver underenhed består af et globin, der omgiver et heme. Det er den systembrede bærer af ilt. Det binder iltmolekyler, og derefter transporteres det gennem blodet af røde blodlegemer.

I hvirveldyrene diffunderes ilt gennem lungevævet ind i de røde blodlegemer. Da hæmoglobin er en tetramer, kan det binde fire iltmolekyler på én gang. Bundet ilt distribueres derefter gennem hele kroppen og aflæses fra røde blodlegemer til respirerende celler. Hemoglobin tager derefter kuldioxid og returnerer dem tilbage til lungerne. Derfor tjener hæmoglobin til at levere ilt, der er nødvendigt til cellulær metabolisme og fjerner det resulterende affaldsprodukt, kuldioxid.

Hemoglobin består af flere polypeptidkæder. Humant hæmoglobin er sammensat af to α (alfa) og to β (beta) underenheder. Hver a-underenhed har 144 rester, og hver β-underenhed har 146 rester. Strukturelle karakteristika for både a (alfa) og β (beta) underenheder ligner myoglobin.

Hemoglobin vs Myoglobin

• Hemoglobin transporterer ilt i blod, mens myoglobin transporterer eller opbevarer ilt i muskler.

• Myoglobin består af en enkelt polypeptidkæde, og hæmoglobin består af flere polypeptidkæder.

• I modsætning til myoglobinet er koncentrationen af ​​hæmoglobin i røde blodlegemer meget høj.

• I begyndelsen binder myoglobin iltmolekyler meget let og sidst bliver mættet. Denne bindingsproces er meget hurtig i myoglobin end i hæmoglobin. Hemoglobin binder oprindeligt ilt med vanskeligheder.

• Myoglobin forekommer som et monomerisk protein, mens hæmoglobin forekommer som et tetramerisk protein.

• To typer polypeptidkæder (to a-kæder og to β-kæder) findes i hæmoglobin.

• Myoglobin kan binde et iltmolekyle såkaldt monomer, mens hæmoglobin kan binde fire iltmolekyler, såkaldt tetramer.

• Myoglobin binder ilt tættere end hæmoglobin.

• Hemoglobin kan binde og aflaste både ilt og kuldioxid i modsætning til myoglobinet.