Kd og Km er ligevægtskonstanter. Den vigtigste forskel mellem Kd og km er den Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
Kd refererer til dissociationskonstant, mens Km er Michaelis-konstanten. Begge disse konstanter er meget vigtige i den kvantitative analyse af enzymatiske reaktioner.
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Kd
3. Hvad er km
4. Sammenligning side ved side - Kd vs km i tabelform
5. Resume
Kd er dissociation konstant. Det er også kendt som ligevægtsdissociationskonstant på grund af dens anvendelse i ligevægtssystemer. Dissociationskonstanten er ligevægtskonstanten for reaktioner, hvor en stor forbindelse omdannes til små komponenter reversibelt. Processen med denne konvertering kaldes også dissociation. Et ionisk molekyle dissocierer altid i dets ioner. Derefter er dissociationskonstanten eller Kd en mængde, der udtrykker i hvilket omfang et bestemt stof i opløsning dissocieres til ioner. Dette er således lig med produktet af koncentrationerne af de respektive ioner divideret med koncentrationen af det ikke-dissocierede molekyle.
AB & # x2194; A + B
I ovennævnte generelle reaktion kan dissociationskonstanten Kd gives som nedenfor.
Kd = [A] [B] / [AB].
Hvis der er et støkiometrisk forhold, skal man desuden inkludere de støkiometriske koefficienter i ligningen.
xAB & # x2194; aA + bB
Ligningen af dissociationskonstant, Kd for ovennævnte reaktion, er som følger:
Kd = [A]-en[B]b / [AB]x
Specielt i biokemiske anvendelser hjælper Kd med at bestemme mængden af produkter, der er givet ved en kemisk reaktion i nærvær af et enzym. Kd'et for en enzymatisk reaktion udtrykker ligand-receptoraffiniteten. Med andre ord angiver det et substrats evne til at forlade receptoren for et enzym. På den anden side beskriver det, hvor stærkt et substrat binder til enzymet.
Km er Michaelis-konstanten. I modsætning til Kd er Km en kinetisk konstant. Dets hovedanvendelse er inden for enzymkinetik, det vil sige for at bestemme affiniteten af et substrat til at binde til et enzym. Konstanten udtrykkes ved at relatere substratkoncentrationen til reaktionshastigheden i nærvær af et enzym. Følgelig er Michaelis-konstanten eller Km koncentrationen af underlaget, når reaktionshastigheden når halvdelen af dens maksimale hastighed.
Figur 1: Forholdet mellem reaktionshastighed og substratkoncentration i en enzymatisk reaktion.
Under en reaktion mellem enzym (E) og substrat (S) er dannelsen af produkter (P) som følger:
E + S & # x2194; E-S-kompleks & # x2194; E + P
Hvis ligevægtskonstanterne for ovennævnte reaktion er som følger, kan du udlede km fra disse konstanter.
Km = K-1 + K+2 / K+1
Michaelis udviklede et forhold ved anvendelse af koncentrationen af substrat, [S] og den maksimale reaktionshastighed, Vmax. Forholdet mellem substratkoncentration og Km for en enzymatisk reaktion er som følger:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v er hastighed til enhver tid, mens [S] er substratkoncentrationen på et bestemt tidspunkt, og Vmax er reaktionens maksimale hastighed. Km er Michaelis-konstanten for enzymet i reaktionen. Værdien af Michaelis-konstanten afhænger af enzymet. Følgelig indikerer en lille værdi af Km, at enzymet bliver mættet med en lille mængde substrat. Derefter opnås Vmax ved en lav substratkoncentration. I modsætning hertil indikerer en høj km-værdi, at enzymet kræver en høj mængde substrat for at blive mættet.
Kd vs Km | |
Kd er dissociationskonstanten. | Km er Michaelis-konstanten. |
Natur | |
Kd er en termodynamisk konstant. | Km er en kinetisk konstant. |
detaljer | |
Kd repræsenterer affiniteten af et substrat over for et enzym. | Km repræsenterer forholdet mellem substratkoncentration og reaktionshastighed. |
Kd og Km er ligevægtskonstanter, der beskriver egenskaber ved enzymatiske reaktioner. Den vigtigste forskel mellem Kd og Km er, at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
1. "Michaelis-Menten Kinetics." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. april 2018, tilgængelig her.
2. "Introduktion til enzymer." Substratkoncentration (introduktion til enzymer), tilgængelig her.
3. "Dissociation Constant." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. april 2018, tilgængelig her.