Forskellen mellem lås og nøgle og induceret pasform

Lås vs nøgle vs induceret pasform

Enzymer er kendt som biologiske katalysatorer, der bruges i næsten enhver cellulær reaktion, i organismer. De kan øge hastigheden for en biokemisk reaktion, uden at enzymet selv ændres af reaktionen. På grund af dets genanvendelighed kan selv en lille koncentration af et enzym være meget effektiv. Alle enzymer er proteiner og kugleformede. Som alle andre katalysatorer ændrer disse biologiske katalysatorer imidlertid ikke den endelige mængde produkter, og de kan ikke få reaktioner til at forekomme. I modsætning til den anden normale katalysator katalyserer enzymer kun en type reversibel reaktion, såkaldt reaktionsspecifik. Eftersom enzymerne er proteiner; de kan arbejde inden for en bestemt temperatur, tryk og pH-område. De fleste enzymer katalyserer reaktioner ved at fremstille en række 'enzym-substratkomplekser'. I disse komplekser binder substratet mest tæt til enzymer, der svarer til overgangstilstanden. Denne tilstand har den laveste energi; derfor er den mere stabil end overgangstilstanden for en ukatalyseret reaktion. Følgelig reducerer et enzym aktiveringsenergien ved biologisk reaktion, som det katalyserer. To hovedteorier bruges til at forklare, hvordan enzym-substratkomplekser dannes. De er lock-and-key-teori og induced-fit teori.

Lås-og-nøglemodel

Enzymer har meget præcis form, som inkluderer en spalte eller lomme kaldet aktive steder. I denne teori passer substratet ind på et aktivt sted som en nøgle i en lås. I det væsentlige holder ioniske bindinger og brintbindinger substratet i de aktive steder for at danne enzymsubstratkomplekset. Når det først er dannet, katalyserer enzym reaktionen ved at hjælpe med at ændre underlaget, enten splitte det fra hinanden eller foret stykker sammen. Denne teori afhænger af den nøjagtige kontakt mellem de aktive steder og underlaget. Derfor er denne teori muligvis ikke helt korrekt, især når den tilfældige bevægelse af substratmolekyler er involveret.

Induced-Fit model

I denne teori ændrer det aktive sted sin form til at folde et substratmolekyle. Enzymet indtager efter binding med et bestemt substrat sin mest effektive form. Derfor påvirkes enzymets form af underlaget ligesom formen på en handske påvirket af den hånd, der bærer det. Derefter forvrænter enzymmolekylet substratmolekylet, anstrenger bindingerne og gør underlaget mindre stabilt, hvilket sænker reaktionens aktiveringsenergi. Da aktiveringsenergien er lav, sker reaktionen med en stor hastighed, som danner produkterne. Når produkterne er frigivet, vender enzymets aktiveringssted derefter tilbage til sin oprindelige form og binder det næste substratmolekyle.

Hvad er forskellen mellem Lock-and-Key og Induced Fit?

• Induced fit-teori er en modificeret version af lock-and-key-teori.

• I modsætning til Lock-and-key-teorien afhænger induceret-fit-teori ikke af den nøjagtige kontakt mellem det aktive sted og underlaget.

• I induceret fit-teori påvirkes enzymformen af ​​underlaget, mens under Lock-and-key-teori påvirkes substratformen af ​​enzymet.

• I Lock-and-key-teori har de aktive steder en nøjagtig form, hvorimod i det inducerede fit-teori det aktive sted oprindeligt ikke har en nøjagtig form, men senere formes stedets form i henhold til det underlag, som skal binde.