Forskel mellem normalt hæmoglobin og sygelcellehemoglobin

Nøgleforskel - Normalt hæmoglobin vs sigdcellehemoglobin
 

Hemoglobin (Hgb) er det vigtigste proteinmolekyle, der giver den typiske form for de røde blodlegemer - rund form med et smalt centrum. Hæmoglobinmolekylet består af fire underproteinmolekyler, hvor to kæder er alfa-globulinkæder, og de andre to er beta-globulinkæder. Jernatomer i hæmoglobin og formen på de røde blodlegemer er vigtige for ilttransport gennem blod. Hvis formen af ​​hæmoglobin ødelægges, overfører den ikke ilt gennem blodet. Sigdcellehæmoglobin er en type af et unormalt hæmoglobinmolekyle, der forårsager anæmi tilstande kaldet seglcelleanæmi. Den vigtigste forskel mellem normalt hæmoglobin og seglcellehæmoglobin er det normal hæmoglobin har glutaminsyre i 6^th placering af aminosyresekvensen i beta-globulinkæden hvorimod seglcellehemoglobin har Valine i 6^th betaglobulinkæden. Normal hæmoglobin og seglcellehemoglobin adskiller sig kun af en enkelt aminosyre i betakæder.

INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er normalt hæmoglobin
3. Hvad er Sickle Cell Hemoglobin
4. Sammenligning ved siden af ​​hinanden - Normalt hæmoglobin vs sigdecellehemoglobin
5. Resume

Hvad er normalt hæmoglobin?

Hemoglobin er et jernholdigt metalloprotein, der findes i røde blodlegemer. Det er ansvarlig for transport af ilt fra lungerne til kroppens væv og organer og transport af kuldioxid fra kropsvævet til lungerne. Det er også kendt som iltbærende protein i blodet. Det er et komplekst protein, der består af fire små proteinunderenheder og fire hemmegrupper, der bærer jernatomer, som vist i figur 01. Hæmoglobin har en høj affinitet for ilt. Der er fire iltbindende steder placeret inde i et hæmoglobinmolekyle. Når hæmoglobin er mættet med ilt, bliver blodet rødt i farve og kaldes iltet blod. Den anden tilstand af hæmoglobinet, der mangler ilt, er kendt som deoxyhemoglobin. I denne tilstand bærer blod den mørkerøde farve.

Jernatomer, der er indlejret i hemmeforbindelsen af ​​hæmoglobin, letter hovedsageligt transport af ilt og kuldioxid. Binding af iltmolekyler til Fe⁺² ioner ændrer konformationen af ​​hæmoglobinmolekylet. Jernatomerne i hæmoglobinet hjælper også med at opretholde den typiske form for de røde blodlegemer. Derfor er jern et vigtigt element, der findes i de røde blodlegemer.

Figur 01: Normalt hæmoglobin

Hvad er Sickle Cell Hemoglobin?

Sigdcelleanæmi er en blodtilstand forårsaget af unormale hæmoglobinproteiner, der findes i de røde blodlegemer. Siglekelleshæmoglobin er en type unormal hæmoglobin, der findes i røde blodlegemer. De er også kendt som hæmoglobin S. De besidder segl eller halvmåneformer. De produceres som et resultat af seglcellegenemutation. Denne mutation ændrer en enkelt aminosyre i aminosyresekvensen af ​​normalt hæmoglobin beta-kæde-peptid. Siglekelleshæmoglobin er også sammensat af to alfa- og to beta-underenheder, ligesom normalt hæmoglobin. Der er imidlertid en enkelt aminosyreforskel i beta-underenheder på grund af mutationen. I normalt hæmoglobin, 6^th aminosyrekædens position i betakæder er sammensat af glutaminsyre. Dog i seglcellehemoglobin, 6^th position optages af en anden aminosyre kaldet valin. Selvom det er en enkelt aminosyreforskel, er det årsagen til livstruende anæmi sygdom kaldet seglcelle sygdom.

Når valine er placeret på 6^th, det får beta-kæden til at danne et fremspring, der passer til beta-kæder fra andre hæmoglobinmolekyler. Disse forbindelser får seglcellehemoglobin til at samle hinanden uden at forblive i opløsningen og transportere ilt. Det tager en stiv struktur, og endelig nedbrydes røde blodlegemer for tidligt, hvilket fører til anæmi.

Figur 02: Sickle Cell Hemoglobin

Hvad er forskellen mellem normalt hæmoglobin og sygelcellehemoglobin?

Normalt hæmoglobin vs sigdecellehemoglobin
Normalt hæmoglobin er et jernholdigt protein i de røde blodlegemer, der transporterer ilt og kuldioxid gennem blodet.	Sigdcellehemoglobin er en type unormal hæmoglobin, der forårsager agglutination af seglformens røde blodlegemer i blodet.
Forkortelse
Forkortelse af det normale hæmoglobin er HbA.	Forkortelse af seglcellens hæmoglobin er HbS.
Struktur
Strukturen af ​​normalt hæmoglobin er sammensat af to alfakæder og to betakæder.	Strukturen af ​​seglcellehemoglobin er sammensat af to alfakæder og to S-kæder.
Form
Normalt hæmoglobin er rundt med et smalt centrum.	Formen på de røde blodlegemer, der indeholder seglcellehemoglobin, er halvmåne eller seglform.
6. placering af aminosyre
Den sjette position i beta-globulinkædes aminosyrekæde er glutaminsyre.	Den sjette position er besat af valin i seglcellehæmoglobiner.
Resultat
Normalt hæmoglobin får de røde blodlegemer til at flyde frit inden i blodkar.	Sickelcellehemoglobin forårsager blokering af strømmen af ​​røde blodlegemer inde i karene.

Sammendrag - Normalt hæmoglobin vs sigdecellehemoglobin

Hemoglobin er det ilttransporterende protein i røde blodlegemer. Det er sammensat af fire underenheder af proteiner, der kaldes alfa- og beta-kæder. Det er et jernholdigt molekyle, der forårsager farven og den runde form af de røde blodlegemer. På grund af mutationer kan formen på de røde blodlegemer afvige. Det sker på grund af unormale hæmoglobinmolekyler i de røde blodlegemer. Sickelcellehemoglobin er en sådan mutation. De ændrer formen på de røde blodlegemer fra rund til sigdform, hvilket i sidste ende fører til for tidlige ødelæggelser af røde blodlegemer. Denne sygdomstilstand er kendt som seglcelleanæmi. Forskellen mellem normalt hæmoglobin og seglcellehemoglobin er imidlertid en enkelt aminosyreforskel i beta-kæden i hæmoglobinet.

Reference:
1. Molekylærbiologi af sigdcelleanæmi. N.p., n.d. Web. 28. maj 2017. .
2. "Sickle cell disease - Genetics Home Reference." U.S. National Library of Medicine. National Institutes of Health, n.d. Web. 28. maj 2017.

Billede høflighed:
1. “Risikofaktorer for sygdel-celle-anæmi (1) 2” Af Diana grib - Eget arbejde (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia [Beskær]