Forskellen mellem vendbar og irreversibel hæmning

Det vigtigste forskel mellem reversibel og irreversibel hæmning er det den reversible inhibering er en type enzyminhibering, hvor dissociation af inhibitoren fra enzyminhibitorkomplekset er mulig på grund af ikke-kovalent binding. På den anden side er irreversibel inhibering en type enzyminhibering, hvor dissociation af inhibitoren fra enzyminhibitorkomplekset ikke er mulig på grund af kovalent binding.

Enzymer er proteiner, der fungerer som biologiske katalysatorer i vores krop. De øger reaktionshastigheden. Substrater binder til de aktive steder i enzymerne og omdannes til produkter. Enzymer er imidlertid specifikke for substraterne. Enzymvirkning kan reguleres eller inhiberes af visse hæmmere. Der er to typer enzyminhiberingsprocesser; nemlig de er den reversible inhibering og den irreversible inhibering. Ved reversibel inhibering bindes inhibitoren med enzymet ikke-kovalent, mens inhibitoren bindes med enzymet i den irreversible inhibering enten ved kovalent eller ikke-kovalent. Disse to processer adskiller sig fra hinanden, og denne artikel har til hensigt at diskutere forskellen mellem reversibel og irreversibel hæmning i detaljer.

INDHOLD

1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er reversibel inhibering
3. Hvad er irreversibel hæmning
4. Ligheder mellem vendbar og irreversibel hæmning
5. Sammenligning side ved side - Vendbar vs irreversibel inhibering i tabelform
6. Resume

Hvad er reversibel inhibering?

Ved reversibel inhibering inaktiverer hæmmeren enzymet ved at binde ikke-kovalent med det. Derfor er den reversible inhibering ikke en stærk interaktion mellem enzymet og inhibitoren. Ved at øge koncentrationen af ​​substratet kan dette således let vendes, og det er muligt at genaktivere enzymet let. Der er desuden to hovedtyper af reversible inhiberingsprocesser; nemlig de er konkurrencedygtig hæmning og ikke-konkurrencepræget hæmning.

Ved kompetitiv inhibering ligner hæmmer substratet, og den konkurrerer med underlaget om det aktive sted af enzymet. Når inhibitoren først er optaget af det aktive sted, kan substratet ikke binde med enzymet, og reaktionen forekommer ikke. Når substratkoncentrationen er høj, kan konkurrerende inhibering imidlertid forhindres.

Figur 01: Vendbar inhibering

På den anden side ligner hæmmer ikke underlaget ved ikke-konkurrencepræget inhibering. Derfor konkurrerer det ikke med underlaget om den aktive stedbinding. Det binder et andet sted på enzymet (allosterisk sted) og ændrer enzymens tredimensionelle struktur. Når enzymens tredimensionelle struktur ændres, reduceres dens aktivitet. Derfor forekommer reaktionen i en langsommere hastighed, eller den forekommer ikke.

Hvad er irreversibel hæmning?

Irreversibel inhibering er den anden type enzyminhibering, hvor inhibitoren binder til enzymet ved en stærk kovalent binding og hæmmer enzymaktiviteten. Derfor er det vanskeligt at fjerne hæmmeren fra enzymet. Derfor er det ikke muligt at vende reaktionen. Irreversible hæmmere indeholder ofte reaktive funktionelle grupper. De kan således binde med enzymets aminosyrekæder og danne kovalente bindinger.

Figur 02: Irreversibel hæmning

Desuden er irreversible hæmmere specifikke. De binder derfor ikke med alle proteiner. Nogle eksempler på irreversible hæmmere er penicillin, aspirin, diisopropylfluorophosphat osv. Der er tre typer irreversible hæmmere; det er nemlig de gruppespecifikke reagenser, substratanaloger og selvmordsinhibitorer.

Hvad er ligheden mellem vendbar og irreversibel hæmning?

• Vendbar og irreversibel inhibering er to typer enzyminhiberingsveje.
• I begge tilfælde binder hæmmeren sig med enzymet.
• Begge kan også ændre den katalytiske aktivitet af enzymet.

Hvad er forskellen mellem vendbar og irreversibel hæmning?

Vendbar inhibering og irreversibel inhibering er to typer enzyminhiberingsveje. Den vigtigste forskel mellem reversibel og irreversibel inhibering er, at det er muligt at vende reversibel inhibering, mens det ikke er muligt at vende den irreversible inhibering. Ved reversibel inhibering binder inhibitoren endvidere med enzymet ved den svage ikke-kovalente interaktion, medens inhibitoren bindes med enzymet i en irreversibel inhibering ved en stærk kovalent binding. Derfor er dissocieringen af ​​enzyminhibitorkomplekset hurtig i reversibel inhibering, medens dissociationen af ​​enzyminhibitorkomplekset er langsom og hård i irreversibel inhibering. Det er således en anden forskel mellem reversibel og irreversibel hæmning.

Når reversibel inhibering fjernes, begynder enzymet endvidere at arbejde igen, mens enzymet i den irreversible inhibering ikke begynder at arbejde igen, selvom hæmmeren forlader enzymet. Derfor er dette også en forskel mellem reversibel og irreversibel inhibering. Der er også to hovedtyper af reversibel inhibering, nemlig kompetitiv inhibering og ikke-kompetitiv inhibering, mens der er tre typer af irreversibel inhibering, nemlig gruppespecifikke reagenser, substratanaloger og selvmordsinhibitorer.

Nedenfor er en infographic over forskellen mellem reversibel og irreversibel inhibering.

Resume - Reversible vs Irreversible Inhibition

Enzyminhibering kan være enten reversibel eller irreversibel. Ved at opsummere forskellen mellem reversibel og irreversibel hæmning; i reversibel inhibering bindes inhibitoren med enzymet ikke-kovalent. Derfor er binding af hæmmeren fra enzymet let og hurtig. På den anden side, i irreversibel inhibering, binder inhibitoren kovalent med enzymet. Derfor binder inhibitoren stærkt med enzymet, og dissocieringen af ​​enzyminhibitorkomplekset er langsom og hård. Derfor er dette den vigtigste forskel mellem reversibel og irreversibel inhibering. I reversibel inhibering kan reaktionen endvidere vendes, og enzymet kan genaktiveres igen. Men ved irreversibel hæmning kan reaktionen ikke vendes, og enzymet kan ikke aktiveres igen.

Reference:

1. "Enzyminhibitor." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 1. januar 2019. Tilgængelig her  
2. "Enzyminhibitor." NeuroImage, Academic Press. Tilgængelig her   

Billede høflighed:

1. ”DHFR methotrexate-inhibitor” Af Thomas Shafee - Eget arbejde, (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia  
2. ”Kovalente lægemidler-tavshed-proteiner” af Dr. Juswinder Singh (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia