Proteinfordøjelse er en meget vigtig proces i den samlede fordøjelsesprocedure i levende organismer. Komplekse proteiner fordøjes i dens monomerer af aminosyrer og absorberes via tyndtarmen. Proteiner er vigtige, da de tjener en vigtig funktionel og strukturel rolle i en organisme. Proteinfordøjelse finder sted via proteinspøjningsenzymer, der inkluderer trypsin, chymotrypsin, peptidaser og proteaser. Trypsin er et proteinfordøjende enzym, som spalter peptidbindingen ved de basiske aminosyrer, der inkluderer lysin og arginin. Chymotrypsin er også et proteinfordøjende enzym, der spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer, såsom phenylalanin, tryptophan og tyrosin. Det vigtigste forskel mellem trypsin og chymotrypsin er placeringen af aminosyren, hvori den spaltes i proteinet. Trypsin spalter ved basiske aminosyrestillinger, hvorimod chymotrypsin spalter ved aromatiske aminosyrestillinger.
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Trypsin
3. Hvad er Chymotrypsin
4. Ligheder mellem Trypsin og Chymotrypsin
5. Sammenligning side ved side - Trypsin vs Chymotrypsin i tabelform
6. Resume
Trypsin er et 23,3 kDa protein, der hører til familien af serinproteaser, og dets vigtigste substrater er basiske aminosyrer. Disse basiske aminosyrer inkluderer arginin og lysin. Trypsin blev opdaget i 1876 af Kuhne. Trypsin er et kugleprotein og findes i dets inaktive form, som er trypsinogen - zymogen. Trypsins virkningsmekanisme er baseret på serinprotease-aktiviteten.
Trypsin spalter ved C-terminale ende af de basiske aminosyrer. Dette er en hydrolysereaktion og finder sted ved en pH - 8,0 i tyndtarmen. Aktiveringen af trypsinogen foregår gennem fjernelse af det terminale hexapeptid, og det producerer den aktive form; trypsin. Aktivt trypsin er af to hovedtyper; α - trypsin og ß-trypsin. De adskiller sig i deres termiske stabilitet og deres struktur. Det aktive sted for trypsin indeholder Histidin (H63), asparaginsyre (D107) og Serine (S200).
Figur 01: Trypsin
Trypsins enzymatiske virkning inhiberes af DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine og EDTA. Anvendelserne af trypsin inkluderer dissociation af væv, trypsinisering i dyrecellekultur, tryptisk kortlægning, in vitro proteinundersøgelser, fingeraftryk og i vævskulturanvendelser.
Chymotrypsin har en molekylvægt på 25,6 kDa og hører til serinprotease-familien, og det er en endopeptidase. Chymotrypsin eksisterer i sin inaktive form, som er chymotrypsinogen. Chymotrypsin blev opdaget i 1900-tallet. Chymotrypsin hydrolyserer peptidbindingerne ved de aromatiske aminosyrer. Disse aromatiske underlag inkluderer tyrosin, phenylalanin og tryptophan. Substraterne til dette enzym er hovedsageligt i L-isomerer og virker let på amider og estere af aminosyrer. Den optimale pH, hvor chymotrypsin virker, er 7,8 - 8,0. Der er to hovedformer af chymotrypsin, såsom chymotrypsin A og chymotrypsin B, og de adskiller sig lidt i strukturelle og proteolytiske egenskaber der. Det aktive sted for chymotrypsin indeholder en katalytisk triad og er sammensat af Histidin (H57), Asparaginsyre (D102) og Serin (S195).
Figur 02: Chymotrypsin
Aktivatorerne af chymotrypsin er Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid og Tetrabutylammoniumbromid. Inhibitorerne af chymotrypsin er peptidylaldehyder, boronsyrer og coumarinderivater. Chymotrypsin bruges kommercielt til peptidsyntese, peptidkortlægning og peptid fingeraftryk.
Trypsin vs Chymotrypsin | |
Trypsin er et proteinfordøjende enzym, som spalter peptidbindingen ved de basiske aminosyrer, såsom lysin og arginin. | Chymotrypsin, som også er et protein-fordøjende enzym, spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer, såsom phenylalanin, tryptophan og tyrosin. |
Molekylær vægt | |
Trypsins molekylvægt er 23,3 k Da. | Chymotrypsins molekylvægt er 25,6 k Da. |
substrater | |
Komplekse proteiner fordøjes i dens monomerer af aminosyrer og absorberes via tyndtarmen. | Aromatiske aminosyresubstrater såsom tyrosin, tryptophan og phenylalanin virker på chymotrypsin. |
Zymogenform af enzymet | |
Trypsinogen er den inaktive form af trypsin. | Chymotrypsinogen er den inaktive form af chymotrypsin. |
aktivatorer | |
Lanthanides er aktivatorer af trypsin. | Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid og Tetrabutylammoniumbromid er aktivatorer af chymotrypsin. |
hæmmere | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine og EDTA er hæmmere af trypsin. | Peptidylaldehyder, boronsyrer og coumarinderivater er hæmmere af chymotrypsin. |
Peptidaser eller proteolytiske enzymer spalter proteiner via hydrolyse af peptidbindingen. Trypsin spalter peptidbindingen ved basiske aminosyrer, hvorimod chymotrypsin spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrerester. Begge enzymer er serinpeptidaser og virker i tyndtarmen i et basisk pH-miljø. På nuværende tidspunkt er der meget forskning involveret i produktion af trypsin og chymotrypsin ved anvendelse af rekombinant DNA-teknologi ved anvendelse af forskellige bakterie- og svampearter, da disse enzymer har en høj industriel værdi. Dette er forskellen mellem trypsin og chymotrypsin.
Du kan downloade PDF-version af denne artikel og bruge den til offline-formål som pr. Citatnotat. Download PDF-version her Forskel mellem Trypsin og Chymotrypsin
1. ”Chymotrypsin.” Chymotrypsin - Worthington enzymmanual. Tilgængelig her
2. ”trypsin.” Trypsin - Worthington enzymvejledning. Tilgængelig her
1.'Serine protease'By Tinastella på engelske Wikibooks (Public Domain) via Commons Wikimedia
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Eget arbejde, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia